enzime

Fermieni sau enzime (de la Fermentum Latină, Greacă, Zymi, Fermentum) - de obicei molecule de proteine ​​sau molecule de ARN (ribozime) sau complexe ale acestora, accelerând (catalizând) reacțiile chimice în sistemele vii. Reactivii într-o reacție catalizată de enzime sunt numiți substraturi, iar substanțele rezultate sunt numite produse. Enzimele sunt specifice substraturilor (ATPaza catalizează scindarea numai a ATP, iar fosforilaza kinaza fosforilează numai fosforilaza).

Activitatea enzimatică poate fi reglată de activatori și inhibitori (creșterea activatorilor, scăderea inhibitorilor).

Enzimele de proteine ​​sunt sintetizate pe ribozomi, iar ARN - în nucleu.

Termenii "enzimă" și "enzimă" au fost folosiți de mult timp ca sinonime (prima în principal în literatura științifică rusă și germană, cea de-a doua în limbile engleză și franceză).

Știința enzimelor se numește enzimologie, nu enzimologie (pentru a nu amesteca rădăcinile cuvintelor limbilor latine și grecești).

conținut

Istoria studiilor

Termenul enzimă a fost propus în secolul al XVII-lea de chimistul Van Helmont atunci când se discută despre mecanismele de digestie.

În secolul al XIX-lea. Louis Pasteur, studiind conversia carbohidraților în alcool etilic sub acțiunea drojdiei, a ajuns la concluzia că acest proces (fermentație) este catalizat de o forță vitală, care este în celulele de drojdie.

Cu mai mult de o sută de ani, enzima termeni și enzima reflectă diferite puncte de vedere în disputa teoretică a lui Louis Pasteur pe de o parte, și M. Berthelot și Liebig - pe de altă parte, natura fermentației alcoolice. De fapt, enzimele (din latină fermentum -. Drojdie) numite „fermenților organizate“ (adică ele însele microorganisme vii), iar enzima termenul (de la ἐν- greacă -. Intrări și ζύμη - drojdie, aluatul acru) a propus în 1876 W. Kühne "Enzime neorganizate" secretate de celule, de exemplu, în stomac (pepsină) sau intestine (tripsină, amilază). La doi ani după moartea lui L. Pasteur în 1897, E. Buchner a publicat lucrarea "Fermentarea alcoolică fără celule de drojdie", în care a arătat experimental că sucul de drojdie fără celule realizează fermentația alcoolică în același mod ca celulele drojdii intacte. În 1907, pentru această lucrare, i sa acordat Premiul Nobel. Pentru prima dată, enzima cristalină (urează) foarte purificată a fost izolată în 1926 de către J. Sumner. În următorii 10 ani, s-au izolat mai multe enzime și s-a dovedit în cele din urmă natura proteică a enzimelor.

Activitatea catalitică a ARN a fost descoperită pentru prima dată în anii 1980 în pre-ARNm de către Thomas Check, care a studiat îmbinarea ARN în cilitul Tetrahymena thermophila. Ribozimul sa dovedit a fi o porțiune a moleculei Tetrahymena pre-ARNc codificată de către intronul genei rDNA extrachromozomale; Acest site a efectuat autosplit, adică, sa tăiat la sine în momentul maturării ARNm.

Funcțiile enzimei

Enzimele sunt prezente în toate celulele vii și contribuie la transformarea unor substanțe (substraturi) în altele (produse). Enzimele acționează ca catalizatori în aproape toate reacțiile biochimice apărute în organismele vii - ele catalizează mai mult de 4.000 de reacții biochimice diferite [2]. Enzimele joacă un rol esențial în toate procesele vitale, direcționând și reglementând metabolismul organismului.

Ca toți catalizatorii, enzimele accelerează atât reacțiile directe cât și cele inverse, reducând energia de activare a procesului. Echilibrul chimic nu este mutat nici în linie dreaptă, nici în direcție opusă. O caracteristică distinctivă a enzimelor în comparație cu catalizatorii neproteici este specificitatea lor ridicată - constanta de legare a unor substraturi cu o proteină poate ajunge la 10-10 mol / l sau mai puțin. Fiecare moleculă de enzime este capabilă să efectueze de la câteva mii la mai multe milioane de "operații" pe secundă.

De exemplu, o moleculă a enzimei renină, care este conținută în membrana mucoasă a stomacului de vițel, constituie aproximativ 10 molecule de lapte de cazinogen timp de 10 minute la o temperatură de 37 ° C

În același timp, eficiența enzimelor este mult mai mare decât eficiența catalizatorilor neproteici - enzimele accelerează reacția de milioane și de miliarde de ori, catalizatorii non-proteici - sute și mii de ori. A se vedea și enzima perfect catalitică.

Clasificarea enzimelor

În funcție de tipul reacțiilor catalizate, enzimele sunt împărțite în 6 clase, conform clasificării ierarhice a enzimelor (CE, Codul comisiei enzimatice). Clasificarea a fost propusă de Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară (Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară). Fiecare clasă conține subclase, astfel încât enzima este descrisă de un set de patru numere separate prin puncte. De exemplu, pepsinul se numește EC 3.4.23.1. Primul număr descrie aproximativ mecanismul reacției catalizat de enzimă:

  • EC 1: Oxidoreductaze care catalizează oxidarea sau reducerea. Exemplu: catalază, alcool dehidrogenază.
  • EC 2: Transferase care catalizează transferul grupurilor chimice de la o moleculă de substrat la alta. Dintre transferazele, se disting în mod deosebit kinazele care transferă o grupare fosfat, de regulă, dintr-o moleculă ATP.
  • KF 3: Hidrolaze care catalizează hidroliza legăturilor chimice. Exemplu: esterază, pepsină, tripsină, amilază, lipază de lipază.
  • KF 4: LiAZ care catalizează ruperea legăturilor chimice fără hidroliză, cu formarea unei duble legături într-unul dintre produse.
  • EC 5: Izomeraze care catalizează modificări structurale sau geometrice în molecula de substrat.
  • KF 6: Ligazele care catalizează formarea legăturilor chimice între substraturi datorate hidrolizei ATP. Exemplu: ADN polimeraza.

Fiind catalizatori, enzimele accelerează atât reacțiile directe, cât și cele inverse, prin urmare, de exemplu, lizele sunt capabile să catalizeze o reacție inversă - adăugarea prin legături duble.

Enzime convenții de numire

De obicei, enzimele sunt denumite pentru tipul de reacție catalizată, adăugând sufixul - la numele substratului (de exemplu, lactaza este o enzimă implicată în conversia lactozei). Astfel, diferite enzime care efectuează aceeași funcție vor avea același nume. Astfel de enzime se disting prin alte proprietăți, de exemplu, prin pH optim (fosfatază alcalină) sau localizare în celulă (ATPază membrană).

Studii cinetice

Cea mai simplă descriere a cineticii reacțiilor enzimatice cu un singur substrat este ecuația Michaelis-Menten (vezi fig.). Până în prezent, au fost descrise mai multe mecanisme de acțiune ale enzimelor. De exemplu, efectul multor enzime este descris de mecanismul ping-pong.

În 1972-1973 Sa creat primul model cuantic-mecanic de cataliză enzimatică (autori M. V. Volkenshtein, R. R. Dogonadze, Z. D. Urushadze, etc.) [3] [4] [5] [6].

Structura și mecanismul de acțiune al enzimelor

Activitatea enzimelor este determinată de structura lor tridimensională [7].

Ca toate proteinele, enzimele sunt sintetizate ca un lanț liniar de aminoacizi care se îndoaie într-un anumit fel. Fiecare secvență de aminoacizi este pliată într-un mod special, iar molecula rezultată (globulele de proteine) are proprietăți unice. Mai multe lanțuri de proteine ​​pot fi combinate într-un complex proteic. Structura terțiară a proteinelor este distrusă prin încălzire sau expunere la anumite substanțe chimice.

Centrul activ de enzime

Studierea mecanismului unei reacții chimice catalizate de o enzimă împreună cu definiția produselor intermediare și finale în diferite etape ale reacției presupune cunoașterea exactă a structurii terțiare a enzimei, natura grupelor funcționale ale moleculei sale, oferind specificitatea acțiunii și activitatea catalitică ridicată pe un substrat dat, precum și natura chimică a sitului ) molecula enzimatică, care asigură o rată ridicată de reacție catalitică. De obicei, moleculele de substrat implicate în reacțiile enzimatice sunt relativ mici în comparație cu moleculele de enzime. Astfel, în timpul formării complexelor enzimă-substrat, numai fragmente limitate ale secvenței de aminoacizi a lanțului polipeptidic - "centrul activ" - o combinație unică de reziduuri de aminoacizi în molecula enzimei, oferind interacțiune directă cu molecula substratului și participarea directă la actul de cataliză [8].

În centrul activ, distins convențional [8]:

  • centru catalitic - interacționează chimic direct cu substratul;
  • centru de legătură (platformă de contact sau "ancoră") - asigurarea unei afinități specifice asupra substratului și formarea complexului enzimă-substrat.

Pentru a cataliza o reacție, enzima trebuie să se lege de unul sau mai multe substraturi. Lanțul proteic al enzimei este pliat în așa fel încât să se formeze un spațiu sau o cavitate pe suprafața globulei, unde sunt legate substraturile. Această zonă se numește situl de legare a substratului. De obicei coincide cu centrul activ al enzimei sau se află în apropierea acestuia. Unele enzime conțin, de asemenea, site-uri de legare pentru cofactori sau ioni metalici.

Enzima, conectarea cu substratul:

  • curata substratul din apa "blana"
  • dispune moleculele substratului care reacționează în spațiul necesar pentru reacție.
  • se pregătește pentru reacția (de exemplu polarizează) moleculele de substrat.

În mod tipic, atașarea enzimei la substrat are loc în detrimentul legăturilor ionice sau hidrogen, rareori în detrimentul legăturilor covalente. La sfârșitul reacției, produsul (sau produsele sale) este separat de enzimă.

Ca urmare, enzima reduce energia de activare a reacției. Acest lucru se datorează faptului că, în prezența unei enzime, reacția urmează unei căi diferite (de fapt, apare o altă reacție), de exemplu:

În absența unei enzime:

În prezența unei enzime:

unde A, B sunt substraturi, AB este produsul de reacție și F este o enzimă.

Enzimele nu pot furniza în mod independent reacții energetice endergonice (pentru care fluxul de energie este necesar). Prin urmare, enzimele care efectuează astfel de reacții le conjugă cu reacții exergice, continuând cu eliberarea de mai multă energie. De exemplu, reacțiile de sinteză a biopolimerilor deseori interferează cu reacția hidrolizei ATP.

Pentru centrele active ale unor enzime se caracterizează fenomenul de cooperativitate.

specificitate

Enzimele prezintă de obicei o specificitate ridicată în ceea ce privește substraturile lor (specificitatea substratului). Aceasta se realizează prin complementaritatea parțială a formei, distribuția încărcărilor și a regiunilor hidrofobe pe molecula substratului și în centrul legării substratului de enzima. De asemenea, enzimele prezintă, de obicei, un nivel ridicat de stereospecificitate (formează doar unul dintre stereoizomerii posibili ca produs sau folosesc doar un stereoizomer sub formă de substrat), regioselectivitate (formează sau rupe o legătură chimică numai în una dintre posibilele poziții ale substratului) și chemoselectivitate a mai multor condiții posibile pentru aceste condiții). În ciuda nivelului general ridicat de specificitate, gradul de substrat și reactivitatea enzimelor poate fi diferit. De exemplu, tripsina endopeptidază rupe legătura peptidică numai după arginină sau lizină, dacă prolină nu le urmează, iar pepsina este mult mai puțin specifică și poate rupe legătura peptidică după mulți aminoacizi.

Model de blocare a cheii

În 1890, Emil Fisher a sugerat că specificitatea enzimelor este determinată de corespondența exactă a formei enzimei și a substratului [9]. Această ipoteză se numește modelul de blocare a cheilor. Enzima se combină cu substratul pentru a forma un complex de enzime-substrat de scurtă durată. Cu toate acestea, deși acest model explică specificitatea ridicată a enzimelor, nu explică fenomenul de stabilizare a stării de tranziție, care se observă în practică.

Model de conformitate indusă

În 1958, Daniel Koshland a propus o modificare a modelului de blocare a cheilor [10]. Enzimele nu sunt, în principiu, rigide, dar molecule flexibile. Centrul activ al enzimei poate modifica conformația după legarea la substrat. Grupurile laterale ale aminoacizilor centrului activ iau o poziție care permite enzimei să-și îndeplinească funcția catalitică. În unele cazuri, molecula substratului își modifică și conformația după legare în centrul activ. Spre deosebire de modelul de blocare a cheilor, modelul de conformitate indusă explică nu numai specificitatea enzimelor, ci și stabilizarea stării de tranziție. Acest model este numit "mănușa de mână".

modificări

După sinteza lanțului de proteine, multe enzime suferă modificări, fără care enzima nu își manifestă întreaga activitate. Astfel de modificări se numesc modificări post-translaționale (procesare). Unul dintre cele mai comune tipuri de modificări este adăugarea grupărilor chimice la resturile laterale ale lanțului polipeptidic. De exemplu, adăugarea unui reziduu de acid fosforic se numește fosforilare, este catalizată de o enzima kinază. Multe enzime eucariote sunt glicozilate, adică modificate cu oligomeri carbohidrați.

Un alt tip obișnuit de modificare posttranslațională este scindarea lanțului polipeptidic. De exemplu, chymotripsina (proteaza implicată în digestie), este obținută prin divizarea regiunii polipeptidice de la chymotrypsinogen. Chymotrypsinogenul este un precursor inactiv al chymotrypsinei și este sintetizat în pancreas. Forma inactivă este transportată în stomac, unde este transformată în chymotrypsin. Un astfel de mecanism este necesar pentru a evita despicarea pancreasului și a altor țesuturi înainte ca enzima să intre în stomac. Un precursor inactiv al enzimei este, de asemenea, numit zymogen.

Enzime cofactori

Unele enzime au o funcție catalitică singură, fără componente suplimentare. Cu toate acestea, există enzime care necesită componente de natură non-proteică pentru punerea în aplicare a catalizei. Cofactorii pot fi molecule anorganice (ioni metalici, clusteri de fier etc.) și organici (de exemplu flavin sau heme). Cofactorii organici puternic asociați cu enzima sunt, de asemenea, numiți grupări protetice. Cofactorii organici capabili de a se separa de enzime se numesc coenzime.

O enzimă care necesită un cofactor pentru manifestarea activității catalitice, dar care nu este asociată cu aceasta, se numește apo-enzima. Apo-enzima într-un complex cu un cofactor este numită holo-enzima. Majoritatea cofactorilor sunt asociate cu enzima prin interacțiuni non-covalente, dar destul de puternice. Există, de asemenea, grupări protetice care sunt legate covalent la enzimă, de exemplu, pirofosfat de tiamină în piruvatdehidrogenază.

Reglarea enzimelor

Unele enzime au site-uri de legare pentru molecule mici, ele pot fi substraturi sau produse ale căii metabolice care include enzima. Reduce sau mărește activitatea enzimei, ceea ce creează o oportunitate de feedback.

Inhibarea produsului final

Calea metabolică este un lanț al reacțiilor enzimatice secvențiale. Adesea, produsul final al unei căi metabolice este un inhibitor al unei enzime care accelerează prima dintre reacțiile unei căi metabolice date. Dacă produsul final este prea mult, atunci acesta acționează ca un inhibitor al primei enzime și, dacă după acest produs final este prea puțin, atunci prima enzimă este activată din nou. Astfel, inhibarea produsului final conform principiului feedback-ului negativ este o modalitate importantă de menținere a homeostaziei (constanta relativă a condițiilor mediului intern al corpului).

Influența condițiilor de mediu asupra activității enzimelor

Activitatea enzimelor depinde de condițiile din celulă sau corp - presiunea, aciditatea mediului, temperatura, concentrația sărurilor dizolvate (puterea ionică a soluției) etc.

Formule de enzime multiple

Formele multiple de enzime pot fi împărțite în două categorii:

  • izoenzime
  • De fapt, forme plural (adevărat)

Izozemele sunt enzime ale căror sinteze sunt codificate de diferite gene, au structuri primare diferite și proprietăți diferite, dar ele catalizează aceeași reacție. Tipuri de izoenzime:

  • Organ - enzime de glicoliză în ficat și mușchi.
  • Celuloză - malat dehidrogenază citoplasmatică și mitocondrială (enzimele sunt diferite, dar catalizează aceeași reacție).
  • Enzime hibride cu structură cuaternară sunt formate ca rezultat al legării necovalente a subunităților individuale (lactat dehidrogenază - 4 subunități de 2 tipuri).
  • Mutant - se formează ca urmare a unei mutații genetice unice.
  • Alloenzimele - sunt codificate de alele diferite ale aceleiași gene.

Formele multiple reale (adevărate) sunt enzimele a căror sinteză este codificată de aceeași alelă a aceleiași gene, ele au aceeași structură primară și proprietăți, dar după sinteză pe ribozomi acestea suferă modificări și devin diferite, deși ele catalizează una și aceeași aceeași reacție.

Izoenzimele sunt diferite la nivel genetic și diferă de secvența primară, iar formele pluralului real devin diferite la nivelul post-translațional.

Valoare medicală

Legătura dintre enzimele și bolile metabolice ereditare a fost stabilită pentru prima dată de către A. Garrod în anii 1910. Harrod a numit boala asociată cu defectele enzimelor, "erori metabolice congenitale".

Dacă apare o mutație în gena care codifică o enzimă specifică, secvența de aminoacizi a enzimei se poate schimba. Mai mult, ca rezultat al majorității mutațiilor, activitatea sa catalitică scade sau dispare complet. Dacă organismul primește două astfel de gene mutante (una de la fiecare dintre părinți), organismul oprește reacția chimică pe care o creează această enzimă. De exemplu, apariția albinoanelor este asociată cu încetarea producției enzimei tirozinazei, care este responsabilă pentru una din etapele de sinteză a melaninei pigmentate întunecate. Fenilcetonuria este asociată cu o activitate redusă sau absentă a enzimei fenilalanin-4-hidroxilază în ficat.

În prezent, există sute de boli mostenite asociate cu defectele enzimatice. Au fost dezvoltate metode pentru tratarea și prevenirea multora dintre aceste boli.

Utilizare practică

Enzimele sunt utilizate pe scară largă în economia națională - industria alimentară, industria textilă, farmacologia și medicina. Majoritatea medicamentelor afectează cursul proceselor enzimatice din organism, începând sau suspendând anumite reacții.

O arie mai largă de utilizare a enzimelor în cercetare și în medicină.

enzime

Viața oricărui organism este posibilă datorită proceselor metabolice care apar în el. Aceste reacții sunt controlate de catalizatori naturali sau de enzime. Un alt nume pentru aceste substanțe este enzimele. Termenul "enzime" derivă din fermentul latin, ceea ce înseamnă "aluat". Conceptul a apărut istoric în studiul proceselor de fermentare.


Fig. 1 - Fermentarea cu drojdie - un exemplu tipic al unei reacții enzimatice

Omenirea sa bucurat mult timp de proprietățile benefice ale acestor enzime. De exemplu, de mai multe secole, brânza a fost făcută din lapte folosind cheag.

Enzimele diferă de catalizatori prin faptul că acționează într-un organism viu, în timp ce catalizatorii sunt în natură neînsuflețită. Ramura biochimiei care studiază aceste substanțe vitale se numește enzimologie.

Proprietăți generale ale enzimelor

Enzimele sunt molecule de proteine ​​care interacționează cu diferite substanțe, accelerând transformarea lor chimică pe o anumită cale. Cu toate acestea, ele nu sunt cheltuite. În fiecare enzimă există un centru activ care unește substratul și un sit catalitic care inițiază o reacție chimică specială. Aceste substanțe accelerează reacțiile biochimice apărute în organism fără a crește temperatura.

Principalele proprietăți ale enzimelor:

  • specificitate: capacitatea enzimei de a acționa numai pe un substrat specific, de exemplu, lipaza - pe grăsimi;
  • eficiența catalitică: capacitatea proteinelor enzimatice de a accelera reacțiile biologice de sute și mii de ori;
  • capacitatea de a reglementa: în fiecare celulă, producția și activitatea enzimelor este determinată de un lanț specific de transformări care afectează capacitatea acestor proteine ​​de a fi sintetizate din nou.

Rolul enzimelor în corpul uman nu poate fi subliniat. La acea vreme, când tocmai au descoperit structura ADN-ului, sa spus că o genă este responsabilă pentru sinteza unei proteine, care deja definește o trăsătură specifică. Acum, această afirmație este: "O genă - o enzimă - un semn". Adică, fără activitatea enzimelor din celulă, viața nu poate exista.

clasificare

În funcție de rolul reacțiilor chimice, următoarele clase de enzime diferă:

clase

Caracteristici speciale

Ei catalizează oxidarea substraturilor lor prin transferarea electronilor sau a atomilor de hidrogen.

Participați la transferul grupurilor chimice de la o substanță la alta

Împărțiți moleculele mari în cele mai mici, adăugându-le molecule de apă

Catalizează scindarea legăturilor moleculare fără procesul de hidroliză

Activați rearanjarea atomilor din moleculă

Formează legături cu atomii de carbon utilizând energia ATP.

In vivo, toate enzimele sunt împărțite în celule intracelulare și extracelulare. Intracelularul include, de exemplu, enzimele hepatice implicate în neutralizarea diferitelor substanțe care intră în sânge. Ele se găsesc în sânge atunci când un organ este deteriorat, ceea ce ajută la diagnosticarea bolilor sale.

Enzimele intracelulare care sunt markeri ai afectării organelor interne:

  • ficat - alanin aminotransferază, aspartat aminotransferază, gamma-glutamiltranspeptidază, sorbitol dehidrogenază;
  • rinichi - fosfatază alcalină;
  • glanda prostatică - acid fosfatază;
  • muschi de inima - lactat dehidrogenaza

Enzimele extracelulare sunt secretate de glande în mediul extern. Principalele sunt secretate de celulele glandelor salivare, ale peretelui gastric, ale pancreasului, intestinelor și sunt implicate activ în digestie.

Enzime digestive

Enzimele digestive sunt proteine ​​care accelerează defalcarea moleculelor mari care alcătuiesc alimentele. Ei împart astfel de molecule în fragmente mai mici, care sunt mai ușor absorbite de celule. Principalele tipuri de enzime digestive sunt proteaze, lipaze, amilaze.

Glanda digestivă principală este pancreasul. Produce majoritatea acestor enzime, precum și nucleaze care scindează ADN și ARN și peptidaze implicate în formarea aminoacizilor liberi. Mai mult, o cantitate mică de enzime rezultate poate "procesa" o cantitate mare de alimente.

Distrugerea enzimatică a nutrienților eliberează energie, care este consumată pentru procesele metabolice și activitatea vitală. Fără participarea enzimelor, astfel de procese ar avea loc prea lent, fără a oferi organismului suficiente rezerve de energie.

În plus, participarea enzimelor la procesul de digestie oferă o defalcare a nutrienților în molecule care pot trece prin celulele peretelui intestinal și pot intra în sânge.

amilază

Amilaza este produsă de glandele salivare. Acționează asupra amidonului alimentar, constând dintr-un lanț lung de molecule de glucoză. Ca urmare a acțiunii acestei enzime, se formează regiuni formate din două molecule de glucoză conectate, adică fructoză și alți carbohidrați cu catenă scurtă. Ulterior, ele sunt metabolizate în glucoză în intestin și de acolo sunt absorbite în sânge.

Glandele salivare defalc numai o parte din amidon. Amilaza din saliva este activă pentru o perioadă scurtă de timp în timp ce alimentele sunt mestecate. După intrarea în stomac, enzima este inactivată prin conținutul său acid. Majoritatea amidonului este defalcată deja în duoden, sub acțiunea amilazei pancreatice, produsă de pancreas.


Fig. 2 - Amilaza începe să divizeze amidonul

Carbohidrații scurți formați din amilaza pancreatică intră în intestinul subțire. Aici, cu ajutorul maltasei, lactazei, sucrasei, dextrinazei, ele sunt împărțite în molecule de glucoză. Celuloza care nu se descompune prin enzime este îndepărtată din intestine cu mase fecale.

proteaze

Proteinele sau proteinele reprezintă o parte esențială a dietei umane. Pentru clivajul lor, sunt necesare enzime - proteaze. Ele diferă în locul sintezei, a substraturilor și a altor caracteristici. Unele dintre ele sunt active în stomac, de exemplu pepsină. Altele sunt produse de pancreas și sunt active în lumenul intestinal. În glandă se eliberează un precursor inactiv al enzimei, chimotripsinogenul, care începe să acționeze numai după amestecarea cu conținutul de alimente acide, transformându-se în chymotrypsin. Un astfel de mecanism ajută la evitarea auto-deteriorării prin proteaze ale celulelor pancreatice.


Fig. 3 - Clivarea enzimatică a proteinelor

Proteazele scindează proteinele alimentare în fragmente mai mici - polipeptide. Enzime - peptidazele le distrug pe aminoacizii, care sunt absorbiți în intestin.

lipază

Grăsimile dietetice sunt distruse de enzime de lipază, care sunt, de asemenea, produse de pancreas. Ei distrug moleculele de grăsime în acizi grași și glicerină. O astfel de reacție necesită prezența în lumen a bilei duodenice formate în ficat.


Fig. 4 - Hidroliza enzimatică a grăsimilor

Rolul tratamentului de substituție cu medicamentul "Micrasim"

Pentru mulți oameni cu digestie afectată, în special cu afecțiuni ale pancreasului, numirea enzimelor asigură suport funcțional pentru organism și accelerează procesul de vindecare. După oprirea unui atac de pancreatită sau a unei alte situații acute, utilizarea enzimelor poate fi oprită deoarece organismul însuși își restabilește secreția.

Utilizarea prelungită a preparatelor enzimatice este necesară numai pentru insuficiența pancreatică exocrină severă.

Una dintre cele mai fiziologice compoziții este medicamentul "Micrasim". Se compune din amilază, protează și lipază conținute în sucul pancreatic. Prin urmare, nu este necesar să se selecteze separat ce enzimă trebuie utilizată pentru diferite boli ale acestui organ.

Indicatii pentru utilizarea acestui medicament:

  • pancreatită cronică, fibroză chistică și alte cauze ale secreției insuficiente a enzimelor pancreatice;
  • bolile inflamatorii ale ficatului, stomacului, intestinelor, în special după operațiile pe care le au, pentru o restaurare mai rapidă a sistemului digestiv;
  • erorile în nutriție;
  • afectarea funcției de mestecat, de exemplu, în bolile dentare sau în inactivitatea pacientului.

Acceptarea enzimelor digestive contribuie la evitarea balonării, a scaunelor libere și a durerii abdominale. În plus, în bolile cronice severe ale pancreasului, Micrasim își asumă pe deplin funcția de divizare a nutrienților. Prin urmare, ele pot fi ușor absorbite în intestine. Acest lucru este deosebit de important pentru copiii care suferă de fibroză chistică.

Important: înainte de utilizare, citiți instrucțiunile sau consultați medicul.

enzimele

ENZIME (de la Fermentum fermentum - ferment) (enzime), proteine ​​care acționează ca catalizatori în organismele vii. DOS. Fenția enzimelor pentru a accelera conversia in-in-ului, care intră în organism și se formează în timpul metabolismului (pentru a actualiza structurile celulare, a le furniza energie etc.), precum și pentru a regla biochimia. (de exemplu, punerea în aplicare a informațiilor generale), inclusiv ca răspuns la condițiile în schimbare.

Despre mecanismul p-tiunilor cu participarea enzimelor (p-ioni enzimatici) vezi: Cataliza enzimatică, cinetica reacțiilor enzimatice.

Structura enzimelor studiate prin metode chimice. modificări, analize structurale cu raze X, spectroscopie. Rezultate valoroase au fost obținute prin metoda mutagenezei specifice site-ului, pe baza înlocuirii direcționate a aminoacizilor în molecula de proteină prin metode de inginerie genetică. Până la sfârșit. 20 in. cunoscuta si caracterizata de aprox. 3000 enzime.

Istoric eseu. Începe sovr. Știința enzimelor (enzimologia) este asociată cu descoperirea, în 1814, de către K. Kirchhoff a transformării amidonului în zahăr prin acțiunea extractelor de apă din răsadurile de orz. Principiul activ al acestor extracte a fost identificat în 1833 de către A. Payen și J. Persaud. Sa dovedit a fi o enzimă amilază. În 1836, T. Schwann a descoperit și a descris pepsină, iar în același an I. Purkin și I. Pappenheim au caracterizat tripsina. În 1897, frații G. și E. Buchners au izolat din drojdie un preparat de p-rime (așa-numitul zymaz), care a determinat fermentația alcoolică. Acest lucru a pus capăt controversei lui L. Pasteur (el credea că numai celulele vii întregi pot provoca fermentația) și J. Liebig (a crezut că fermentația este asociată cu probleme speciale). În final. Secolul al XIX-lea E. Fisher a propus prima teorie a specificității enzimelor. În 1913, L. Michaelis a formulat teoria generală a cineticii p-tiunilor enzimatice. În cristalin. Primele enzime au fost obținute de J. Sumner în 1926 (urează) și J. Northrop în 1930 (pepsină). Pentru prima dată structura primară (secvența de aminoacizi) a enzimelor a fost stabilită de W. Stein și S. Moore în 1960 pentru ribonucleaza A, iar în 1969 P. Merrifield a realizat substanța chimică. sinteza acestei enzime. Structura spațială (structura terțiară) a enzimelor a fost inițial stabilită de D. Phillips în 1965 pentru lizozim. La etajul 2. 20 in. katalitich. activitatea a fost, de asemenea, descoperită în anumite ARN-uri (numite ribozime).

Clasificarea enzimelor. Din punct de vedere istoric, numeroaselor enzime li s-au atribuit nume triviale, adesea fără legătură cu tipul de cartier catalizat. Pentru a depăși dificultățile întâlnite în mijloc. 20 in. clasificările și nomenclatorul enzimelor. La recomandarea International Biochem. Uniunea, toate enzimele, în funcție de tipul de cartier catalizat, sunt împărțite în 6 clase: prima - oxidoreductază, a doua - transferază, a treia - hidrolaza, a 4 - a liniei, a 5 - a izomerazei și a 6 - ligaze. Fiecare clasă este împărțită în subclase, în funcție de natura funcțiilor. grupuri de substraturi expuse la chim. transformare. Subclasele, la rândul lor, sunt împărțite în subclase, în funcție de tipul enzimei implicate în transformare. Fiecare enzimă suficient de caracterizată are un număr de clasificare de 4 cifre care indică clasa, subclasa, subclasa și numărul enzimelor. De exemplu, a-chymotripsina are numărul 3.4.21.1.

Oxidoreductazele includ enzime care catalizează oxidarea. Reduce. p-TION. Enzimele de acest tip poartă atomi de H sau electroni. Multe oxidoreductaze sunt enzime de respirație și fosforilare oxidativă.

Transferazele catalizează transferul func. grupuri (CH3, COOH, NH2, CHO, etc.) de la o moleculă la alta.

Hidrolazele catalizează hidroliza. scindarea legăturilor (peptidă, glicozidică, ester, fosfodiester etc.);

L și un s catalizează nehidrolitic. scindarea grupurilor din substrat cu formarea unei legături duble și p-tionul invers. Aceste enzime pot scinda CO2, H2O, NH3 și altele

Izomerazele catalizează formarea izomerilor substratului, incluzând izomerizarea cis, trans, deplasarea multiplelor legături, precum și grupurile de atomi din moleculă.

L și g și z s - enzime care catalizează adăugarea a două molecule cu formarea de noi legături (C-C, C-S, C-O, C-N etc), asociate de obicei cu împărțirea legăturii pirofosfosfat. la ATP.

Caracteristicile structurii enzimelor. Mol. masa de enzime variază de la 10 4 la 10 10 și mai mult. Cele mai comune enzime cu mol. m. 20-60 mii, mai mari constau de obicei din mai multe. identice (homomere) sau diferite (heteromere) subunități, legate prin legături ne-covalente. O subunitate poate consta din două sau mai multe lanțuri legate prin legături disulfidice.

În structura primară a enzimelor de tip unic izolate chiar și din organisme evolutive îndepărtate, se observă deseori o anumită omologie, iar unele zone rămân practic neschimbate. Structura secundară se distinge printr-o mare varietate de conținut de helixuri și structuri (vezi Proteinele). - Structurile formează nucleul multor enzime, formând o structură "de susținere". Setul de elemente standard ale structurilor secundare și secțiunile specifice ale lanțului polipeptidic, care sunt localizate într-un anumit mod în spațiu, formează o structură terțiară care determină biol. Insulurile de pe insula.

Structura terțiară este unică pentru fiecare enzimă, dar pentru același tip de enzime, chiar foarte diferite în structura primară, aranjamentul spațial al lanțurilor ar putea fi b. similare (de exemplu, chymotripsine și subtilisine). Deseori în structura terțiară se pot distinge părți compacte separate (domenii) legate prin secțiuni ale lanțului polipeptidic. Organizarea în spațiu mai multe. subunitatea determină structura cuaternară a enzimelor.

Pe suprafața globulei de proteine ​​enzimatice sau, mai des, în spec. fante, caneluri, etc., emit o suprafață relativ mică, numită. centru activ. Este o colecție de funcții. grupuri de resturi de aminoacizi care interacționează direct cu substratul. În centrul activ al enzimei, cu excepția funkts. grupuri, pot include componente non-proteice - coenzime. Se numește un astfel de complex. o o-enzima, și partea sa proteică - apoenzima. Reziduurile de aminoacizi incluse în centrul activ aparțin naibului. conservatoare în acest grup de enzime. În centrul activ, se poate izola regiunea de legare a substratului și grupurile de enzime active efectiv catalitic. Acestea din urmă, de exemplu, în subclasa serin proteazelor sunt funkts. grupuri de serin-195, histidină-57 și reziduuri aspartice k-102. În plus, gruparea SH a cisteinei, gruparea COOH a grupelor de glugamină, hidroxil tirozină fenolică, etc., precum și funkts, acționează ca grupe activ de catalizatori de enzime. (de exemplu, Zn2 +, Co2 +, Mn2 +), grupul de alcoximetilpirolidină, ciclopenul de nicotinamidă (vezi Niacin), grupul aldehidic (sub formă de aldimină) de piridoxalfosfat, inelul tiazolinic al pirofosfatului de tiamină, ionii metalici.

Producția de enzime. De obicei, enzimele sunt separate de țesuturile animalelor, plantelor, celulelor și fluidele de cultură ale microorganismelor, biol. lichide (sânge, limf, etc.). Pentru obținerea unor enzime greu accesibile, se utilizează metode de inginerie genetică. Din materiile prime, enzimele sunt extrase cu soluții saline. Apoi ele sunt împărțite în fracții, săruri de precipitare [de obicei (NH4)2SO4] sau, mai puțin frecvent, org. p-reactoare și purificate prin permeație la gel și cromatografie cu schimb de ioni. Pentru a încheia. metode de cromatografie de afinitate sunt adesea folosite în timpul etapelor de purificare. Monitorizarea progresului purificării enzimelor și caracterizarea preparatelor pure se realizează prin măsurarea catalizatorului. activitatea enzimatică folosind substraturi specifice (de obicei, oferind cartier colorat). Cantitatea enzimei este luată ca unitate pentru cantitatea sa, pentru a cataliza conversia unui substrat de 1 pmol în 1 min în condiții standard. Numărul de unități dintr-o enzimă menționată la 1 mg de proteină, numită activitate specifică.

Utilizarea enzimelor. În starea nepurificată, din timpuri străvechi, enzimele au fost folosite pentru obținerea alimentelor și pentru fabricarea produselor în coacerea pâinii, fabricarea brânzeturilor, vinificație, prelucrarea pieilor etc. Enzimele suficient de purificate sunt utilizate în producția de aminoacizi și amestecurile lor pentru nutriție artificială, în producția de zahăr siropuri din materii prime care conțin carbohidrați, pentru îndepărtarea lactozei din lapte și pentru producerea unui număr de lek. Mie-in (unele dintre enzimele purificate sunt folosite ca lek. Wed-va). Se recomandă în special utilizarea în industrie a enzimelor imobilizate pe purtători polimerici (de exemplu, penicilin amidaza imobilizată este utilizată pentru a obține peniciline semisintetice, a se vedea și fibrele care conțin enzimă). Cu privire la utilizarea enzimelor în substanța chimică. analiza, vezi metodele de analiză enzimatice.

Lit.: Nomenclatorul enzimelor (Recomandarea 1972), trans. din engleză., M., 1979; Fertsht E., Structura și mecanismul de acțiune al enzimelor, trans. cu engleza, M., 1980; Dickson M., Webb E., Enzymes, trans. din engleză, t. 1-3, M., 1982; Metode în enzimologie, eds. S. P. Colowick, N.O. Kaplan, N.Y.-S. F.L., 1955.

enzime

Înapoi la index >>> Enzime

Ce știi despre enzime? Sunt facute din pastile care sunt publicate mereu la televizor? Ajută digera un întreg munte de pui prăjit și plăcinte? Nu sunt informații prea extinse. Vreți să știți mai multe? Citiți acest articol.

Enzimele sunt substanțe fără de care fluxul multor procese în organism este imposibil. De fapt, enzimele sunt implicate nu numai în digestia alimentelor, ci și în activitatea sistemului nervos central, în procesele de creștere a celulelor noi.
Enzimele sunt proteine. Dar în compoziția lor există săruri minerale. Enzimele sunt numeroase și fiecare are un efect complet unic asupra unui cerc îngust de substanțe. Enzimele nu se pot înlocui reciproc.

Enzimele pot acționa numai la o temperatură care nu depășește cincizeci și patru de grade. Dar temperaturile prea scăzute, de asemenea, nu contribuie la activitatea lor. La urma urmei, enzimele din corpul uman "funcționează" și temperatura corpului este optimă pentru ei. Enzimele sunt dăunătoare lumina soarelui și oxigenului. Metabolismul grăsimilor, proteinelor, mineralelor și carbohidraților este numai în prezența enzimelor.

Enzimele acționează în intestine. În acest caz, vitamina E ajută enzimele să ajungă la starea intestinală. Activitatea enzimelor reduce semnificativ cheltuielile energetice ale organismului pentru prelucrarea produselor alimentare. Dacă nu sunteți un fan al fructelor și legumelor crude, atunci, cel mai probabil, corpul dumneavoastră nu produce suficiente enzime.

Toate enzimele sunt împărțite în trei grupe principale: amilază, lipază și protează.
Enzima amilază este necesară pentru procesarea carbohidraților. Sub influența amilazei, carbohidrații sunt distruși și ușor absorbiți în sânge. Amilaza este prezentă atât în ​​salivă cât și în intestine. Amilaza poate fi, de asemenea, diferită. Pentru fiecare tip de zahăr există un tip specific al acestei enzime.

Lipazele sunt enzime care sunt prezente în sucul gastric și sunt produse de pancreas. Lipaza este necesară pentru ca organismul să absoarbă grăsimi.

Proteaza este un grup de enzime care sunt prezente în sucul gastric și sunt, de asemenea, produse de pancreas. În plus, proteaza este prezentă și în intestin. Proteaza este necesară pentru defalcarea proteinelor.

Există enzime care declanșează procesele metabolice în interiorul celulelor. Nu există practic niciun astfel de sistem în organism care să nu producă propriile sale enzime. Există alimente care au propriile lor enzime. Acestea sunt avocado, ananas, papaya, mango, banane și diverse semințe germinate.

În organism, așa-numitele enzime proteolitice sunt de asemenea produse, care nu numai participă la digestie, ci și elimină procesele inflamatorii. Aceste enzime includ pancreatin, pepsină, renină, tripsină și chymotripsină.

Cea mai comună în forma de dozare este enzima pancreatină. Se utilizează în cazul lipsei de enzime în organism, pentru a facilita digestia alimentelor, cu alergii alimentare, diferite tulburări imune severe, precum și alte boli interne complexe.

Dacă suferiți de deficiență enzimatică, este de preferat să utilizați astfel de medicamente care conțin mai multe enzime simultan. Dar există medicamente care conțin numai una din orice enzimă. De obicei, preparatele pe bază de enzime trebuie consumate cu alimente, dar uneori este mai eficient să luați după mese. Medicamentele care conțin enzime trebuie ținute în frigider.

Preparatele pe bază de enzime pot fi denumite în mod sigur suplimente alimentare (suplimente alimentare). Dar să le folosim necontrolat pentru o lungă perioadă de timp nu merită încă. Este mai bine să consultați un medic.

Enzime este asta

Enzime digestive (sau "enzime") sunt compuși speciali implicați în defalcarea celor trei principale substanțe nutritive: proteine, carbohidrați și grăsimi.

Enzimele digestive au început să fie utilizate pe scară largă de către fanii sporturilor energetice încă din anii 1990. În sportivii de culturism, de formare pentru programe intensive, sunt literalmente rupte în sus. Secretul acestei popularități este simplu: enzimele ajută substanțele nutritive esențiale să digere mult mai rapid și mai eficient. Și pentru cei care au "dieta" dificultăți cu creșterea în greutate, enzimele sunt doar un panaceu.

Cerere [editați]

Unii nutriționiști oferă astăzi un plan special de "șoc" pentru cei care au dificultăți în construirea de masă. Esența sa este de a primi zilnic, în exces de la norma, exact 2000 kilocalorii pe zi și "vă ajută" cu enzime digestive. În teorie, cu cât mâncați mai mult, cu atât mai multe substanțe nutritive absorb organismul. Și cu cât învăță mai mult, cu atât e mai eficient este setul de mase. Mai mult, studiul Buford TW din 2009 a constatat că enzimele digestive pot accelera recuperarea musculară și creșterea.

Dar este întotdeauna rezonabil? Calorii superioare - este întotdeauna riscul de grăsime corporală. Și enzimele digestive nu vor ajuta aici: ele nu afectează modul în care sunt distribuite calorii în organism. Obținerea de calorii suplimentare, chiar dacă este însoțită de enzime, veți câștiga nu numai masa musculară, ci și grăsimea.

Utilizarea enzimelor în culturism va fi rezonabilă în două cazuri: 1) încălcând digestia, care rezultă din supraîncărcarea tractului gastro-intestinal cu alimente; 2) pentru ectomorfii, care cu mare dificultate cântăresc masa.

Bazele digestiei [edita]

Înainte de a decide cu privire la utilizarea enzimelor, trebuie să obținem o idee de bază despre ceea ce este digestia. Digestia este un proces care vizează împărțirea alimentelor în organism în componente chimice. Acest lucru permite ca substanțele nutritive să fie absorbite în sânge, adică asimilate și utilizate conform destinației. Cleavajul și absorbția sunt două componente care sunt necesare pentru nutrienții esențiali (proteine, carbohidrați și grăsimi), vitamine și minerale pentru a intra în sânge din intestine.

După asimilarea acestor substanțe, organismul le trimite la diferite țesuturi pentru a asigura creșterea, recuperarea, producția de energie sau pur și simplu pentru depozitare.

Enzimele digestive sunt implicate în aproape toate reacțiile chimice care apar în organism și acționează ca catalizatori pentru aceste reacții în toate sistemele noastre de susținere a vieții. În procesul de digestie, enzimele sunt responsabile pentru reacțiile care descompun lanțurile lungi de molecule alimentare în componente mai simple. Iar aceste componente intră apoi în sânge prin peretele intestinal.

Ai nevoie de enzime suplimentare? [Referirea]

Dacă vă exercitați și recuperați în mod adecvat, dar nu există progrese, atunci, evident, problema constă în lipsa de aport de calorii. Este necesar să se mărească treptat dieta caloriilor. Dar numai din cauza produselor de calitate, respectând regulile de nutriție. Continuați să creșteți caloriile cu cel puțin 2 săptămâni și apoi începeți să trageți concluzii. Dacă nu există încă o creștere a forței și a masei, verificați dacă aveți simptome de lipsă de enzime digestive ale stomacului:

  • Disconfort în stomac imediat după masă.
  • Râsul sever după masă.
  • Sentimentul de "spargere" în stomac, care durează mult timp.
  • Indigestie după o masă grea.
  • Stomac supărat după mai multe mese mici.

Un alt tip comun de indigestie este lipsa enzimelor din intestinul subtire. Are alte simptome:

  • "Fierbere" și balonare.
  • Disconfort abdominal.
  • Acumularea gazelor
  • Diareea frecventa.
  • Luminos colorat, neformat sau cu mirosul picant al scaunului.
  • Mucus în scaun.

Dacă, în timpul trecerii la o dietă cu un conținut ridicat de calorii, observați apariția acestor simptome, este probabil că trebuie să luați enzime digestive. Pentru a afla exact, reduceți conținutul de calorii la nivelul dvs. normal și vedeți ce se întâmplă cu simptomele dumneavoastră. Dacă au dispărut, atunci ai nevoie de enzime.

În același timp, rețineți că unele dintre simptomele listate pot fi cauzate nu numai de lipsa enzimelor, ci și de anumite boli, alergii alimentare, nevroze și hipersensibilitate. Dacă nu sunteți sigur de cauză, consultați-vă medicul.

Cele mai bune preparate enzimatice [editați]

Alegerea optimă pentru eliminarea fenomenelor dispeptice în recrutarea de mase musculare:

Compoziția preparatelor enzimatice [edit]

În cazul tulburărilor digestive, se folosesc diferite medicamente care conțin enzime. În funcție de compoziție, preparatele enzimatice pot fi împărțite în mai multe grupe:

  1. Extracte ale mucoasei gastrice, principalul ingredient activ al acestora fiind pepsina (abomin, acidinpepsin).
  2. Enzimele pancreatice reprezentate de amilază, lipază și tripsină (panzinorm forte-N, pancreatină, pancitrat, mezim-forte, creon).
  3. Enzime combinate care conțin pancreatin în combinație cu componente ale bilei, hemiceluloză și alte componente suplimentare (panzinorm forte, digestal, festal, enzistal).
  4. Enzime de plante reprezentate de papain, amilază fungică, protează, lipază și alte enzime (pepfiz, oraz).
  5. Enzime combinate conținând pancreatină în combinație cu enzime de plante, vitamine (wobenzim).
  6. Disaccharidază (tilactază).

Primul grup de enzime este destinat în principal corectării disfuncției secretorii gastrice. Pepsina, catepsina, peptidazele conținute în compoziția lor descompun aproape toate proteinele naturale. Aceste medicamente sunt folosite în principal în gastrita atrofică, nu trebuie prescrise pentru bolile care apar pe fundalul producției normale sau crescute de acid.

Medicamentele, inclusiv enzimele pancreatice, sunt folosite pentru a corecta afecțiunile procesului digestiv, precum și pentru a regla funcțiile pancreasului. În mod tradițional, pentru aceasta se utilizează preparate complexe care conțin enzimele pancreatice principale ale animalelor domestice (în principal lipaza, tripsina, chymotripsina și a-amilaza). Aceste enzime asigură o gamă suficientă de activitate digestivă și contribuie la stoparea semnelor clinice de insuficiență pancreatică exocrină, care includ pierderea poftei de mâncare, greață, rușine în abdomen, flatulență, steato, creato-amylora.

Pregătirile diferă în ceea ce privește activitatea componentelor, care trebuie luate în considerare la alegerea acestora.

Amilaza care intră în complex descompune amidonul și pectinele la zaharuri simple - zaharoză și maltoză. Amilaza descompune predominant polizaharide extracelulare (amidon, glicogen) și practic nu participă la hidroliza fibrei vegetale.

Proteazele din preparatele enzimatice sunt predominant chymotripsină și tripsină. Acesta din urmă, împreună cu activitatea proteolitică, este capabil să inactiveze factorul de eliberare a colecistocininei, ca urmare a conținutului de colecistocinină din sânge și din secreția pancreatică redusă prin principiul feedback-ului.

În plus, tripsina este un factor important care reglează motilitatea intestinului. Aceasta se realizează ca urmare a interacțiunii cu receptorii RAP-2 ai enterocitelor.

Lipaza este implicată în hidroliza grăsimii neutre din intestinul subțire.

Împreună cu pancreatina, preparatele combinate conțin acizi biliari, hemicelulază, simeticonă, choleretic vegetal (turmeric), etc.

Introducerea la prepararea acizilor biliari modifică semnificativ efectul asupra funcției glandelor digestive și asupra motilității tractului gastrointestinal. Preparatele care conțin acizi biliari măresc secreția pancreatică și colereza, stimulează motilitatea intestinală și vezica biliară. Acizii biliari măresc presiunea osmotică a conținutului intestinal. În condiții de contaminare microbiană a intestinului, acestea sunt deconjugate, care în unele cazuri contribuie la activarea cAMP a enterocitelor cu dezvoltarea ulterioară a diareii osmotice și secretorii.

Preparatele combinate care conțin componente ale bilei și ale hemicelulazei creează condiții optime pentru descompunerea rapidă și completă a proteinelor, grăsimilor și carbohidraților în duodenal și jejun. Preparatele sunt prescrise pentru funcția pancreatică exocrină insuficientă în combinație cu patologia ficatului, sistemul biliar, încălcând funcția de mestecat, stilul de viață sedentar, erorile pe termen scurt în alimentație.

Prezența componentelor bilelor, pepsinei și clorhidraților de aminoacizi (panzinorm forte) împreună cu enzimele pancreasului în compoziția preparatelor combinate asigură normalizarea proceselor digestive la pacienții cu gastrită hipocacidă sau anacidă. La acești pacienți, funcția pancreatică, biliară și biliară este de obicei afectată.

Hemiceluloza, care face parte din unele medicamente (festale), promovează defalcarea fibrelor de plante în lumenul intestinului subțire, normalizarea microflorei intestinale.

Multe preparate enzimatice conțin simethicone sau dimethicone, care reduc tensiunea superficială a bulelor de gaz, ca urmare a ruperii și absorbției de către pereții stomacului sau intestinelor.

Preparatele enzimatice din plante conțin amilază papainică sau fungică, protează, lipază (pepfiz, oraz). Papaina și proteazele hidrolizează proteinele, amilaza fungică - carbohidrații, lipazele, respectiv - grăsimile.

În plus față de cele trei grupuri de mai sus, există grupuri mici de preparate combinate enzimatice de origine vegetală în combinație cu pancreatină, vitamine (wobenzim) și disaccharidaze (tilactază).

Forma de eliberare a medicamentului este un factor important care determină eficacitatea tratamentului. Cele mai multe preparate enzimatice vin sub formă de drajeuri sau tablete în membranele enterice, care protejează enzimele de eliberarea în stomac și distrugerea sucului gastric de acidul clorhidric. Dimensiunea celor mai multe tablete sau pastile este de 5 mm sau mai mult. Cu toate acestea, se știe că, simultan cu alimentele, particulele solide al căror diametru nu depășește 2 mm pot fi evacuate din stomac. Particulele mai mari, în special preparatele enzimatice în tablete sau drajeuri, sunt evacuate în perioada interdigestivă, când lipsa de alimente în duoden. Ca rezultat, medicamentele nu sunt amestecate cu alimente și nu sunt implicate activ în procesele de digestie.

Pentru a asigura amestecarea rapidă și omogenă a enzimelor cu cea alimentară, s-au creat preparate enzimatice de nouă generație sub formă de microtablete (pancitrat) și microsfere (creon, licherase) a căror diametru nu depășește 2 mm. Preparatele sunt acoperite cu cavități enterice (enterice) și sunt închise în capsule de gelatină. Când sunt ingerate, capsulele de gelatină se dizolvă rapid, micro-tabletele se amestecă cu alimentele și intră treptat în duoden. Când pH-ul conținutului duodenal este mai mare de 5,5, membranele se dizolvă și enzimele încep să acționeze pe o suprafață mare. În același timp, procesele fiziologice de digestie sunt practic reproduse atunci când sucul pancreatic este excretat în porții ca răspuns la aportul periodic de alimente din stomac.

Scurte caracteristici farmacologice [modifică]

Atsidin-pepsin - un medicament care conține o enzimă proteolitică. Primiți de pe o mucoasă de stomac de porci. Tabletele de 0,5 și 0,25 g conțin 1 parte de pepsină, 4 părți acid (clorhidrat de betaină). Acestea sunt prescrise pentru gastrita hipo- și anacidă, 0,5 g de 3-4 ori pe zi, cu mese. Tabletele sunt pre-dizolvate în 1/2 pahar de apă.

Wobenzym este un preparat combinat care conține enzime foarte active de origine vegetală și animală. În plus față de pancreatină, conține papain (din planta Carica Papaya), bromelaină (din ananas) și rutosidă (un grup de vitamina P). Acesta ocupă un loc special în seria preparatelor enzimatice, deoarece, împreună cu proprietățile enzimatice pronunțate, are efecte analgezice antiinflamatoare, antiedematoase, fibrinolitice și secundare. Gama de aplicații este foarte largă. Doza setată individual - de la 5 la 10 comprimate de 3 ori pe zi. Administrația americană pentru alimente și medicamente a interzis distribuitorului medicamentului să pretindă eficiența acestuia în orice boală, deoarece nu există date științifice privind siguranța și eficacitatea acestuia [1].

Digestal - conține pancreatină, extract de bile de bovine și hemicelulază. Medicamentul este prescris de 1-2 comprimate de 3 ori pe zi în timpul mesei sau după masă.

Creon este un preparat într-o capsulă din gelatină care conține o cantitate mare de pancreatină în granule rezistente la acid clorhidric. Medicamentul se caracterizează printr-o dizolvare rapidă (în decurs de 4-5 minute) a capsulelor de gelatină în stomac, eliberarea și distribuirea uniformă a granulelor rezistente la sucul gastric pe tot parcursul chimioterapiei. Granulele trec în mod liber prin sfincterul piloric simultan cu chima în duoden, protejează pe deplin enzimele pancreatinului în timpul trecerii prin mediul acid al stomacului și se caracterizează prin eliberarea rapidă a enzimelor atunci când medicamentul intră în duoden.

Lyceraza este un preparat enzimatic bazat pe extracte obținute prin măcinarea, degresarea și uscarea pancreasului porc proaspăt sau congelat. Capsulele conțin microsfere cu un diametru de 1-1,2 mm, conținând pancreatină, sunt stabile și nu se prăbușesc în mediul stomacului cu un pH sub 5,5. Atunci când tulburările dispeptice sunt prescrise cu 1-3 capsule pe zi, doza poate fi crescută la 6 capsule pe zi.

Mezim-forte - adesea prescris pentru corectarea disfuncțiilor pancreatice scurte și minore. Picturile de mezim-forte sunt acoperite cu un strat special de glazură care protejează componentele preparatului de efectele agresive ale mediului acid al stomacului. Aplicați 1-3 picături de 3 ori pe zi înainte de mese.

Merkenzym este un preparat combinat care conține 400 mg de pancreatină, 75 U de bromelaină și 30 mg de bilă bovină. Bromelaina este un amestec concentrat de enzime proteolitice extrase din fructe proaspete de ananas și ramurile acesteia. Medicamentul este un strat dublu. Stratul exterior este realizat de bromelaine, care se eliberează în stomac și prezintă un efect proteolitic. Stratul interior este rezistent la acidul clorhidric al stomacului, intră în intestinul subțire, unde se eliberează pancreatina și bila. Bromelainele rămân eficiente într-o gamă largă de pH (3,0-8,0), astfel încât medicamentul poate fi prescris indiferent de cantitatea de acid clorhidric din stomac. Merkenzym este prescris de 1-2 comprimate de 3 ori pe zi după mese.

Panzinorm Forte este un preparat constând dintr-un extract din mucoasa gastrică, un extract de bilă, pancreatină și aminoacizi. Extractul din mucoasa gastrică conține pepsină și catepsină cu activitate proteolitică ridicată, precum și peptide care contribuie la eliberarea gastrină, stimularea ulterioară a glandelor gastrice și eliberarea acidului clorhidric. Panzinorm este un medicament cu două straturi. Stratul exterior conține pepsină, catepsină, aminoacizi. Acest strat se dizolvă în stomac. Stratul interior este rezistent la acid, se dizolvă în intestin, conține pancreatină și extract de bile. Panzinormul este unul dintre puținele medicamente care, împreună cu cel substitutiv, are un efect stimulativ stimulativ, ceea ce îl face medicamentul preferat în culturism. Medicamentul este administrat 1-2 tablete în timpul mesei de 3-4 ori pe zi.

Pancreatina este un preparat pancreatic al bovinelor care conțin enzime. Doza zilnică de pancreatină este de 5-10 g. Pancreatina este administrată în 1 g de 3-6 ori pe zi înainte de mese.

Pancytrate este un medicament de nouă generație cu conținut ridicat de pancreatină. Are o farmacodinamică similară cu creonul. Capsulele de gelatină conțin microtablete într-o acoperire enterică specială, rezistentă la sucul gastric, care garantează eliberarea tuturor enzimelor din intestin. Alocați 1 capsulă de 3 ori pe zi.

Tilactaza este o enzimă digestivă reprezentând lactaza, care este localizată la marginea pensulei a membranei mucoase a jejunului și a ileonului proximal. Se descompune lactoza în zaharuri simple. Alocați 250-500 mg înaintea consumului de lapte sau produse lactate. Medicamentul poate fi adăugat la alimente care conțin lactoză.

Festal, Enzistal, Panzistal - preparate enzimatice combinate care conțin principalele componente ale pancreasului, bilei și hemicelulazei. Aplicați 1-3 drageuri cu mese de 3 ori pe zi.

Enzime digestive în suplimente (de regulă, dozele sunt extrem de scăzute)

Enzimele pancreatice "foarte active" [edit]

Compoziția enzimelor pancreatice "foarte active"

Cititi Mai Multe Despre Beneficiile Produselor

Fosfolipide - miracole ale vindecării

Ridicând tema dietei, dintr-un motiv anume, mereu vorbim despre proteine ​​și carbohidrați, fără a acorda aproape nici o atenție la grăsimi. Între timp, grăsimile sunt elemente nutritive valoroase care îndeplinesc multe funcții esențiale în organism.

Citeşte Mai Mult

Castane prăjite - calorii, proprietăți utile și rețete

Castanian prăjit: ProprietățiCalorii: 182 kcal.descriereCastanele prăjite sunt preparate pe baza unei varietăți nobile de plante. Îl puteți întâlni pe teritoriu cu un climat cald.

Citeşte Mai Mult

Scalop scoici, beneficii și rău

Ce este scallop(Pectinidae) este o familie de moluște marine bivalve din ordinul Pectinoida. Ei au o cochilie inegală cu urechi - zone relativ mari în fața și în spatele vârfului.

Citeşte Mai Mult