Ce sunt enzimele? Rolul enzimelor în corpul uman

Adesea împreună cu vitamine, minerale și alte elemente care sunt benefice pentru corpul uman, sunt menționate substanțe numite enzime. Ce sunt enzimele și ce funcție au în organism, ce este natura lor și unde sunt situate? Acestea sunt substanțe proteice, biocatalizatori. Fără ele, nu ar exista alimente pentru copii, cereale gata preparate, quass, brânză, brânză, iaurt, kefir. Acestea afectează funcționarea tuturor sistemelor corpului uman. Activitatea insuficientă sau excesivă a acestor substanțe afectează în mod negativ sănătatea, deci trebuie să știți ce enzime sunt pentru a evita problemele cauzate de lipsa lor.

Ce este?

Enzimele sunt molecule de proteine ​​sintetizate de celulele vii. Există mai mult de o sută dintre ei în fiecare celulă. Rolul acestor substanțe este enorm. Acestea afectează rata reacțiilor chimice la o temperatură potrivită pentru un anumit organism. Un alt nume pentru enzime este catalizatorii biologici. Creșterea ratei unei reacții chimice apare datorită facilitării apariției acesteia. Ca catalizatori, acestea nu sunt consumate în timpul reacției și nu își schimbă direcția. Principalele funcții ale enzimelor sunt că, fără ele, toate reacțiile s-ar desfășura foarte lent în organismele vii, ceea ce ar avea un efect vizibil asupra viabilității.

De exemplu, atunci când mestecați produse care conțin amidon (cartofi, orez), apare gust dulce în gură, care este asociat cu activitatea amilazei - o enzimă pentru defalcarea amidonului prezent în saliva. În sine, amidonul este lipsit de gust, deoarece este o polizaharidă. Produsele sale de scindare au un gust dulce (monozaharide): glucoză, maltoză, dextrină.

Toate enzimele proteice sunt împărțite în simple și complexe. Primul constă numai din proteine, iar al doilea - din părțile proteice (apoenzima) și non-proteice (coenzima). Coenzimele pot fi vitamine din grupurile B, E, K.

Clasele de enzime

În mod tradițional, aceste substanțe sunt împărțite în șase grupuri. Numele le-a fost dat inițial în funcție de substratul pe care o acționează o anumită enzimă, prin adăugarea la rădăcină a sfârșitului -az. Deci, acele enzime care hidrolizează proteinele (proteinele) au început să se numească proteinaze, grăsimi (lipoze) - lipaze, amidon (amil) - amilaze. Apoi au fost denumite enzimele care catalizează reacții similare, care indică tipul reacției corespunzătoare - acilază, decarboxilază, oxidază, dehidrogenază și altele. Majoritatea acestor nume sunt folosite astăzi.

Ulterior, Uniunea Internațională de Biochimie a introdus o nomenclatură, conform căreia denumirea și clasificarea enzimelor ar trebui să corespundă tipului și mecanismului reacției chimice catalizate. Această etapă a adus ameliorarea sistematizării datelor referitoare la diferite aspecte ale metabolismului. Reacțiile și catalizarea enzimelor lor sunt împărțite în șase clase. Fiecare clasă este formată din mai multe subclase (4-13). Prima parte a denumirii enzimei corespunde numelui substratului, al doilea - tipului de reacție catalizată cu sfârșitul - pentru. Fiecare enzimă conform clasificării (CF) are propriul număr de cod. Prima cifră corespunde clasei de reacție, următoarea - subclasa și a treia - subclasa. Cea de-a patra cifra este numarul enzimei pentru subclasa sa. De exemplu, dacă KF 2.7.1.1, atunci enzima aparține clasei a II-a, a șasea subclasă, a primei categorii. Ultima cifră este enzima hexokinază.

valoare

Dacă vorbim despre ce enzime sunt, nu putem ignora problema semnificației lor în lumea modernă. Ele sunt utilizate pe scară largă în aproape toate domeniile activității umane. Această prevalență se datorează faptului că acestea își pot păstra proprietățile unice în afara celulelor vii. În medicină, de exemplu, se utilizează enzime de grupări lipază, proteaze, amilaze. Ei distrug grăsimile, proteinele, amidonul. De regulă, acest tip este inclus în compoziția unor medicamente precum Panzinorm, Festal. Aceste fonduri sunt utilizate în principal pentru a trata boli ale tractului gastro-intestinal. Unele enzime pot dizolva cheaguri de sânge în vasele de sânge, ele ajută la tratarea rănilor purulente. Enzimoterapia deține un loc special în tratamentul bolilor oncologice.

Datorită abilității de a descompune amidonul în industria alimentară se utilizează pe scară largă enzimă amilază. În aceeași zonă, se utilizează lipaze care descompun grăsimile și proteazele care descompun proteinele. În fabricarea berii, vinificație și coacere utilizând enzime de amilază. În prepararea cerealelor gata preparate și pentru a înmuia carnea folosită proteaza. În producția de brânză folosind lipază și cheag. În industria cosmetică, de asemenea, nu se poate face fără ele. Acestea fac parte din pulberile de spalare, cremele. Pentru detergenți, de exemplu, se adaugă amilază care digeră amidonul. Contaminantele de proteine ​​și proteinele sunt defalcate de proteaze, iar lipazele curăță tesatura de ulei și grăsimi.

Rolul enzimelor în organism

Două procese sunt responsabile în organismul uman pentru metabolism: anabolism și catabolism. Prima prevede asimilarea energiei și a substanțelor necesare, a doua - defalcarea produselor reziduale. Interacțiunea constantă a acestor procese afectează absorbția carbohidraților, a proteinelor și a grăsimilor și menținerea activității vitale a organismului. Procesele de schimb sunt reglementate de trei sisteme: nervos, endocrin și circulator. Ele pot funcționa în mod normal cu ajutorul unui lanț de enzime, care la rândul lor asigură adaptarea unei persoane la schimbări în condițiile mediului extern și intern. Compoziția enzimelor include atât proteine, cât și produse non-proteice.

În procesul de reacții biochimice din organism, în cursul căruia participă enzimele, ei înșiși nu sunt consumați. Fiecare dintre ele are propria sa structură chimică și rolul său unic, astfel încât fiecare inițiază doar o reacție specifică. Catalizatorii biochimici ajută rectul, plămânii, rinichii și ficatul să elimine toxinele și deșeurile din organism. Ele contribuie, de asemenea, la construirea de piele, oase, celule nervoase, țesut muscular. Enzime specifice sunt utilizate pentru oxidarea glucozei.

Toate enzimele din organism sunt împărțite în metabolice și digestive. Metabolice sunt implicate în neutralizarea toxinelor, producția de proteine ​​și energie, accelerează procesele biochimice din celule. De exemplu, superoxid dismutaza este cel mai puternic antioxidant găsit natural în cele mai multe plante verzi, varză albă, germeni de Bruxelles și broccoli, în germeni de grâu, verde și orz.

Activitatea enzimatică

Pentru ca aceste substanțe să-și îndeplinească pe deplin funcțiile, sunt necesare anumite condiții. Activitatea lor este în principal afectată de temperatură. Cu viteza crescuta creste reactiile chimice. Ca rezultat al creșterii vitezei moleculelor, ele au șanse mai mari de a se ciocni unul cu celălalt și, prin urmare, crește posibilitatea unei reacții. Temperatura optimă asigură cea mai mare activitate. Datorită denaturării proteinelor, care apare atunci când temperatura optimă se abate de la normă, rata de reacție chimică scade. Când temperatura atinge punctul de îngheț, enzima nu denaturează, dar este inactivată. Metoda de înghețare rapidă, utilizată pe scară largă pentru stocarea pe termen lung a produselor, oprește creșterea și dezvoltarea microorganismelor, urmată de inactivarea enzimelor care sunt în interior. Ca rezultat, alimentele nu se descompun.

Activitatea enzimelor afectează de asemenea aciditatea mediului. Ei lucrează la pH neutru. Numai unele dintre enzime funcționează într-un mediu alcalin, puternic alcalin, acid sau puternic acid. De exemplu, cheagul scindează proteinele într-un mediu foarte acid în stomacul uman. Inhibitorii și activatorii pot acționa asupra enzimei. Unele ioni le activează, de exemplu, metalele. Alți ioni au un efect inhibitor asupra activității enzimelor.

hiperactivitate

Activitatea excesivă a enzimelor are consecințele asupra funcționării întregului organism. În primul rând, provoacă o creștere a ratei de acțiune a enzimei, care la rândul său cauzează o deficiență în substratul reacției și formarea unui exces de produs al unei reacții chimice. Lipsa substraturilor și acumularea acestor produse agravează semnificativ sănătatea, perturbă funcțiile vitale ale corpului, provoacă apariția bolilor și poate duce la moartea unei persoane. Acumularea de acid uric, de exemplu, duce la gută și insuficiență renală. Datorită lipsei substratului nu va exista niciun produs excesiv. Acest lucru funcționează numai în cazurile în care se poate face fără unul și altul.

Există mai multe motive pentru activitatea excesivă a enzimelor. Prima este o mutație genetică, poate fi congenitală sau dobândită sub influența mutagenilor. Al doilea factor este excesul în apă sau în alimente a unei vitamine sau a unui oligoelement necesar pentru activitatea enzimei. Un exces de vitamina C, de exemplu prin activitatea crescută a enzimelor de sinteză a colagenului, încalcă mecanismele de vindecare a rănilor.

Activitatea hipo

Atât activitatea enzimatică crescută, cât și scăzută afectează în mod negativ activitatea organismului. În al doilea caz, este posibilă o încetare completă a activității. Această stare reduce dramatic rata de reacție chimică a enzimei. Ca urmare, acumularea substratului este completată de o deficiență a produsului, ceea ce duce la complicații grave. În contextul deteriorării activității vitale a organismului, starea sănătății se înrăutățește, se dezvoltă bolile și poate exista un rezultat letal. Acumularea de amoniac sau deficit de ATP duce la deces. Datorită acumulării fenilalaninei, se dezvoltă oligofrenia. Principiul se aplică și aici, în absența unui substrat de enzime, nu va exista acumulare a substratului de reacție. Un efect negativ asupra organismului are o condiție în care enzimele de sânge nu își îndeplinesc funcțiile.

Luați în considerare mai multe cauze de hipoactivitate. Mutația genelor congenitale sau dobândite - aceasta este prima. Starea poate fi corectată cu ajutorul terapiei genice. Puteți încerca să excludeți de pe substraturile alimentare enzima lipsă. În unele cazuri acest lucru vă poate ajuta. Al doilea factor este lipsa vitaminei sau microelementelor din alimente, care sunt necesare pentru ca enzima să funcționeze. Următoarele motive - activarea defectuoasă a vitaminei, deficiența de aminoacizi, acidoza, apariția inhibitorilor în celulă, denaturarea proteinelor. Activitatea enzimelor scade, de asemenea, cu o scădere a temperaturii corporale. Unii factori afectează funcția de enzime de toate tipurile, în timp ce altele afectează numai performanța anumitor tipuri.

Enzime digestive

Din procesul de a mânca o persoană devine plăcere și uneori ignoră faptul că sarcina principală a digestiei este transformarea alimentelor în substanțe care pot deveni o sursă de energie și materiale de construcție a corpului, fiind absorbite în intestin. Enzimele de proteine ​​contribuie la acest proces. Substanțele digestive sunt produse de organele digestive implicate în procesul de divizare a alimentelor. Acțiunea enzimelor este necesară pentru a obține carbohidrații, grăsimile, aminoacizii necesari din alimente, care este substanțele nutritive și energia necesară pentru funcționarea normală a organismului.

În scopul de a normaliza digestia afectată, se recomandă ca substanțele proteice necesare să fie luate împreună cu mesele. Când se administrează excesiv, puteți lua 1-2 comprimate după sau în timpul meselor. Farmaciile vând un număr mare de preparate enzimatice diferite care contribuie la îmbunătățirea proceselor de digestie. Stocul pe ele ar trebui să fie atunci când luați un tip de nutrienți. Dacă aveți probleme cu mestecarea sau înghițirea alimentelor, trebuie să luați enzime în timp ce mâncați. Motive importante pentru utilizarea lor pot fi, de asemenea, boli cum ar fi fermentopatiile achiziționate și congenitale, sindromul intestinului iritabil, hepatita, colangita, colecistita, pancreatita, colita, gastrita cronică. Preparatele cu enzime ar trebui să fie luate împreună cu medicamente care afectează procesul digestiv.

Enzimopatologiya

În medicină, există o întreagă secțiune care caută legătura dintre o boală și lipsa de sinteză a unei anumite enzime. Acesta este un domeniu al enzimologiei - enzimopatologie. Sinteza inadecvată a enzimelor este, de asemenea, supusă revizuirii. De exemplu, boala ereditară fenilcetonuria se dezvoltă pe fondul pierderii capacității celulelor hepatice de a sintetiza această substanță, care catalizează conversia fenilalaninei în tirozină. Simptomele acestei boli sunt tulburări mintale. Datorită acumulării treptate a substanțelor toxice în corpul pacientului, semne precum vărsături, anxietate, iritabilitate, lipsa de interes pentru ceva, oboseală severă sunt deranjante.

La naștere, patologia nu se manifestă. Simptomele primare pot fi observate între vârsta de două și șase luni. A doua jumătate a vieții copilului se caracterizează printr-un decalaj pronunțat în dezvoltarea psihică. 60% dintre pacienți dezvoltă idioții, mai puțin de 10% sunt limitați la un grad scăzut de oligofrenie. Enzimele celulare nu se descurcă cu funcțiile lor, dar acest lucru poate fi corectat. Diagnosticarea în timp util a modificărilor patologice poate opri dezvoltarea bolii până la pubertate. Tratamentul este de a limita aportul de fenilalanină.

Preparate enzime

Răspunzând la întrebarea despre ce enzime sunt, se pot nota două definiții. Primul este catalizatorul biochimic, iar al doilea este medicamentul care îi conține. Ele sunt capabile să normalizeze starea mediului în stomac și intestine, să asigure divizarea produselor finale în microparticule și să îmbunătățească procesul de absorbție. De asemenea, ele împiedică apariția și dezvoltarea bolilor gastroenterologice. Cea mai renumită enzimă este medicamentul "Mezim Forte". In compozitia sa, are lipaza, amilaza, proteaza, care ajuta la reducerea durerii in pancreatita cronica. Capsulele sunt luate ca tratament de substituție cu producția insuficientă de enzime necesare pancreasului.

Aceste medicamente sunt folosite în principal în timpul meselor. Numărul de capsule sau tablete prescrise de medic, pe baza încălcărilor identificate ale mecanismului de absorbție. Țineți-i mai bine la frigider. În cazul utilizării pe termen lung a enzimelor digestive, dependența nu apare și acest lucru nu afectează activitatea pancreasului. Atunci când alegeți un medicament ar trebui să acorde o atenție la data, raportul de calitate și preț. Preparatele de enzime se recomandă a fi luate pentru bolile cronice ale sistemului digestiv, pentru supraalimentare, pentru probleme ocazionale cu stomacul, precum și pentru intoxicații alimentare. Cel mai adesea, medicii prescriu un medicament comprimat "Mezim", care este bine stabilit pe piața internă și deține cu încredere poziția. Există și alți analogi ai acestui medicament, nu mai puțin cunoscuți și mai mult decât accesibili. În special, mulți preferă comprimatele "Preatatin" sau "Festal", având aceleași proprietăți ca și omologii mai scumpi.

enzime

Viața oricărui organism este posibilă datorită proceselor metabolice care apar în el. Aceste reacții sunt controlate de catalizatori naturali sau de enzime. Un alt nume pentru aceste substanțe este enzimele. Termenul "enzime" derivă din fermentul latin, ceea ce înseamnă "aluat". Conceptul a apărut istoric în studiul proceselor de fermentare.


Fig. 1 - Fermentarea cu drojdie - un exemplu tipic al unei reacții enzimatice

Omenirea sa bucurat mult timp de proprietățile benefice ale acestor enzime. De exemplu, de mai multe secole, brânza a fost făcută din lapte folosind cheag.

Enzimele diferă de catalizatori prin faptul că acționează într-un organism viu, în timp ce catalizatorii sunt în natură neînsuflețită. Ramura biochimiei care studiază aceste substanțe vitale se numește enzimologie.

Proprietăți generale ale enzimelor

Enzimele sunt molecule de proteine ​​care interacționează cu diferite substanțe, accelerând transformarea lor chimică pe o anumită cale. Cu toate acestea, ele nu sunt cheltuite. În fiecare enzimă există un centru activ care unește substratul și un sit catalitic care inițiază o reacție chimică specială. Aceste substanțe accelerează reacțiile biochimice apărute în organism fără a crește temperatura.

Principalele proprietăți ale enzimelor:

  • specificitate: capacitatea enzimei de a acționa numai pe un substrat specific, de exemplu, lipaza - pe grăsimi;
  • eficiența catalitică: capacitatea proteinelor enzimatice de a accelera reacțiile biologice de sute și mii de ori;
  • capacitatea de a reglementa: în fiecare celulă, producția și activitatea enzimelor este determinată de un lanț specific de transformări care afectează capacitatea acestor proteine ​​de a fi sintetizate din nou.

Rolul enzimelor în corpul uman nu poate fi subliniat. La acea vreme, când tocmai au descoperit structura ADN-ului, sa spus că o genă este responsabilă pentru sinteza unei proteine, care deja definește o trăsătură specifică. Acum, această afirmație este: "O genă - o enzimă - un semn". Adică, fără activitatea enzimelor din celulă, viața nu poate exista.

clasificare

În funcție de rolul reacțiilor chimice, următoarele clase de enzime diferă:

clase

Caracteristici speciale

Ei catalizează oxidarea substraturilor lor prin transferarea electronilor sau a atomilor de hidrogen.

Participați la transferul grupurilor chimice de la o substanță la alta

Împărțiți moleculele mari în cele mai mici, adăugându-le molecule de apă

Catalizează scindarea legăturilor moleculare fără procesul de hidroliză

Activați rearanjarea atomilor din moleculă

Formează legături cu atomii de carbon utilizând energia ATP.

In vivo, toate enzimele sunt împărțite în celule intracelulare și extracelulare. Intracelularul include, de exemplu, enzimele hepatice implicate în neutralizarea diferitelor substanțe care intră în sânge. Ele se găsesc în sânge atunci când un organ este deteriorat, ceea ce ajută la diagnosticarea bolilor sale.

Enzimele intracelulare care sunt markeri ai afectării organelor interne:

  • ficat - alanin aminotransferază, aspartat aminotransferază, gamma-glutamiltranspeptidază, sorbitol dehidrogenază;
  • rinichi - fosfatază alcalină;
  • glanda prostatică - acid fosfatază;
  • muschi de inima - lactat dehidrogenaza

Enzimele extracelulare sunt secretate de glande în mediul extern. Principalele sunt secretate de celulele glandelor salivare, ale peretelui gastric, ale pancreasului, intestinelor și sunt implicate activ în digestie.

Enzime digestive

Enzimele digestive sunt proteine ​​care accelerează defalcarea moleculelor mari care alcătuiesc alimentele. Ei împart astfel de molecule în fragmente mai mici, care sunt mai ușor absorbite de celule. Principalele tipuri de enzime digestive sunt proteaze, lipaze, amilaze.

Glanda digestivă principală este pancreasul. Produce majoritatea acestor enzime, precum și nucleaze care scindează ADN și ARN și peptidaze implicate în formarea aminoacizilor liberi. Mai mult, o cantitate mică de enzime rezultate poate "procesa" o cantitate mare de alimente.

Distrugerea enzimatică a nutrienților eliberează energie, care este consumată pentru procesele metabolice și activitatea vitală. Fără participarea enzimelor, astfel de procese ar avea loc prea lent, fără a oferi organismului suficiente rezerve de energie.

În plus, participarea enzimelor la procesul de digestie oferă o defalcare a nutrienților în molecule care pot trece prin celulele peretelui intestinal și pot intra în sânge.

amilază

Amilaza este produsă de glandele salivare. Acționează asupra amidonului alimentar, constând dintr-un lanț lung de molecule de glucoză. Ca urmare a acțiunii acestei enzime, se formează regiuni formate din două molecule de glucoză conectate, adică fructoză și alți carbohidrați cu catenă scurtă. Ulterior, ele sunt metabolizate în glucoză în intestin și de acolo sunt absorbite în sânge.

Glandele salivare defalc numai o parte din amidon. Amilaza din saliva este activă pentru o perioadă scurtă de timp în timp ce alimentele sunt mestecate. După intrarea în stomac, enzima este inactivată prin conținutul său acid. Majoritatea amidonului este defalcată deja în duoden, sub acțiunea amilazei pancreatice, produsă de pancreas.


Fig. 2 - Amilaza începe să divizeze amidonul

Carbohidrații scurți formați din amilaza pancreatică intră în intestinul subțire. Aici, cu ajutorul maltasei, lactazei, sucrasei, dextrinazei, ele sunt împărțite în molecule de glucoză. Celuloza care nu se descompune prin enzime este îndepărtată din intestine cu mase fecale.

proteaze

Proteinele sau proteinele reprezintă o parte esențială a dietei umane. Pentru clivajul lor, sunt necesare enzime - proteaze. Ele diferă în locul sintezei, a substraturilor și a altor caracteristici. Unele dintre ele sunt active în stomac, de exemplu pepsină. Altele sunt produse de pancreas și sunt active în lumenul intestinal. În glandă se eliberează un precursor inactiv al enzimei, chimotripsinogenul, care începe să acționeze numai după amestecarea cu conținutul de alimente acide, transformându-se în chymotrypsin. Un astfel de mecanism ajută la evitarea auto-deteriorării prin proteaze ale celulelor pancreatice.


Fig. 3 - Clivarea enzimatică a proteinelor

Proteazele scindează proteinele alimentare în fragmente mai mici - polipeptide. Enzime - peptidazele le distrug pe aminoacizii, care sunt absorbiți în intestin.

lipază

Grăsimile dietetice sunt distruse de enzime de lipază, care sunt, de asemenea, produse de pancreas. Ei distrug moleculele de grăsime în acizi grași și glicerină. O astfel de reacție necesită prezența în lumen a bilei duodenice formate în ficat.


Fig. 4 - Hidroliza enzimatică a grăsimilor

Rolul tratamentului de substituție cu medicamentul "Micrasim"

Pentru mulți oameni cu digestie afectată, în special cu afecțiuni ale pancreasului, numirea enzimelor asigură suport funcțional pentru organism și accelerează procesul de vindecare. După oprirea unui atac de pancreatită sau a unei alte situații acute, utilizarea enzimelor poate fi oprită deoarece organismul însuși își restabilește secreția.

Utilizarea prelungită a preparatelor enzimatice este necesară numai pentru insuficiența pancreatică exocrină severă.

Una dintre cele mai fiziologice compoziții este medicamentul "Micrasim". Se compune din amilază, protează și lipază conținute în sucul pancreatic. Prin urmare, nu este necesar să se selecteze separat ce enzimă trebuie utilizată pentru diferite boli ale acestui organ.

Indicatii pentru utilizarea acestui medicament:

  • pancreatită cronică, fibroză chistică și alte cauze ale secreției insuficiente a enzimelor pancreatice;
  • bolile inflamatorii ale ficatului, stomacului, intestinelor, în special după operațiile pe care le au, pentru o restaurare mai rapidă a sistemului digestiv;
  • erorile în nutriție;
  • afectarea funcției de mestecat, de exemplu, în bolile dentare sau în inactivitatea pacientului.

Acceptarea enzimelor digestive contribuie la evitarea balonării, a scaunelor libere și a durerii abdominale. În plus, în bolile cronice severe ale pancreasului, Micrasim își asumă pe deplin funcția de divizare a nutrienților. Prin urmare, ele pot fi ușor absorbite în intestine. Acest lucru este deosebit de important pentru copiii care suferă de fibroză chistică.

Important: înainte de utilizare, citiți instrucțiunile sau consultați medicul.

enzime

Fermieni sau enzime (de la Fermentum Latină, Greacă, Zymi, Fermentum) - de obicei molecule de proteine ​​sau molecule de ARN (ribozime) sau complexe ale acestora, accelerând (catalizând) reacțiile chimice în sistemele vii. Reactivii într-o reacție catalizată de enzime sunt numiți substraturi, iar substanțele rezultate sunt numite produse. Enzimele sunt specifice substraturilor (ATPaza catalizează scindarea numai a ATP, iar fosforilaza kinaza fosforilează numai fosforilaza).

Activitatea enzimatică poate fi reglată de activatori și inhibitori (creșterea activatorilor, scăderea inhibitorilor).

Enzimele de proteine ​​sunt sintetizate pe ribozomi, iar ARN - în nucleu.

Termenii "enzimă" și "enzimă" au fost folosiți de mult timp ca sinonime (prima în principal în literatura științifică rusă și germană, cea de-a doua în limbile engleză și franceză).

Știința enzimelor se numește enzimologie, nu enzimologie (pentru a nu amesteca rădăcinile cuvintelor limbilor latine și grecești).

conținut

Istoria studiilor

Termenul enzimă a fost propus în secolul al XVII-lea de chimistul Van Helmont atunci când se discută despre mecanismele de digestie.

În secolul al XIX-lea. Louis Pasteur, studiind conversia carbohidraților în alcool etilic sub acțiunea drojdiei, a ajuns la concluzia că acest proces (fermentație) este catalizat de o forță vitală, care este în celulele de drojdie.

Cu mai mult de o sută de ani, enzima termeni și enzima reflectă diferite puncte de vedere în disputa teoretică a lui Louis Pasteur pe de o parte, și M. Berthelot și Liebig - pe de altă parte, natura fermentației alcoolice. De fapt, enzimele (din latină fermentum -. Drojdie) numite „fermenților organizate“ (adică ele însele microorganisme vii), iar enzima termenul (de la ἐν- greacă -. Intrări și ζύμη - drojdie, aluatul acru) a propus în 1876 W. Kühne "Enzime neorganizate" secretate de celule, de exemplu, în stomac (pepsină) sau intestine (tripsină, amilază). La doi ani după moartea lui L. Pasteur în 1897, E. Buchner a publicat lucrarea "Fermentarea alcoolică fără celule de drojdie", în care a arătat experimental că sucul de drojdie fără celule realizează fermentația alcoolică în același mod ca celulele drojdii intacte. În 1907, pentru această lucrare, i sa acordat Premiul Nobel. Pentru prima dată, enzima cristalină (urează) foarte purificată a fost izolată în 1926 de către J. Sumner. În următorii 10 ani, s-au izolat mai multe enzime și s-a dovedit în cele din urmă natura proteică a enzimelor.

Activitatea catalitică a ARN a fost descoperită pentru prima dată în anii 1980 în pre-ARNm de către Thomas Check, care a studiat îmbinarea ARN în cilitul Tetrahymena thermophila. Ribozimul sa dovedit a fi o porțiune a moleculei Tetrahymena pre-ARNc codificată de către intronul genei rDNA extrachromozomale; Acest site a efectuat autosplit, adică, sa tăiat la sine în momentul maturării ARNm.

Funcțiile enzimei

Enzimele sunt prezente în toate celulele vii și contribuie la transformarea unor substanțe (substraturi) în altele (produse). Enzimele acționează ca catalizatori în aproape toate reacțiile biochimice apărute în organismele vii - ele catalizează mai mult de 4.000 de reacții biochimice diferite [2]. Enzimele joacă un rol esențial în toate procesele vitale, direcționând și reglementând metabolismul organismului.

Ca toți catalizatorii, enzimele accelerează atât reacțiile directe cât și cele inverse, reducând energia de activare a procesului. Echilibrul chimic nu este mutat nici în linie dreaptă, nici în direcție opusă. O caracteristică distinctivă a enzimelor în comparație cu catalizatorii neproteici este specificitatea lor ridicată - constanta de legare a unor substraturi cu o proteină poate ajunge la 10-10 mol / l sau mai puțin. Fiecare moleculă de enzime este capabilă să efectueze de la câteva mii la mai multe milioane de "operații" pe secundă.

De exemplu, o moleculă a enzimei renină, care este conținută în membrana mucoasă a stomacului de vițel, constituie aproximativ 10 molecule de lapte de cazinogen timp de 10 minute la o temperatură de 37 ° C

În același timp, eficiența enzimelor este mult mai mare decât eficiența catalizatorilor neproteici - enzimele accelerează reacția de milioane și de miliarde de ori, catalizatorii non-proteici - sute și mii de ori. A se vedea și enzima perfect catalitică.

Clasificarea enzimelor

În funcție de tipul reacțiilor catalizate, enzimele sunt împărțite în 6 clase, conform clasificării ierarhice a enzimelor (CE, Codul comisiei enzimatice). Clasificarea a fost propusă de Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară (Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară). Fiecare clasă conține subclase, astfel încât enzima este descrisă de un set de patru numere separate prin puncte. De exemplu, pepsinul se numește EC 3.4.23.1. Primul număr descrie aproximativ mecanismul reacției catalizat de enzimă:

  • EC 1: Oxidoreductaze care catalizează oxidarea sau reducerea. Exemplu: catalază, alcool dehidrogenază.
  • EC 2: Transferase care catalizează transferul grupurilor chimice de la o moleculă de substrat la alta. Dintre transferazele, se disting în mod deosebit kinazele care transferă o grupare fosfat, de regulă, dintr-o moleculă ATP.
  • KF 3: Hidrolaze care catalizează hidroliza legăturilor chimice. Exemplu: esterază, pepsină, tripsină, amilază, lipază de lipază.
  • KF 4: LiAZ care catalizează ruperea legăturilor chimice fără hidroliză, cu formarea unei duble legături într-unul dintre produse.
  • EC 5: Izomeraze care catalizează modificări structurale sau geometrice în molecula de substrat.
  • KF 6: Ligazele care catalizează formarea legăturilor chimice între substraturi datorate hidrolizei ATP. Exemplu: ADN polimeraza.

Fiind catalizatori, enzimele accelerează atât reacțiile directe, cât și cele inverse, prin urmare, de exemplu, lizele sunt capabile să catalizeze o reacție inversă - adăugarea prin legături duble.

Enzime convenții de numire

De obicei, enzimele sunt denumite pentru tipul de reacție catalizată, adăugând sufixul - la numele substratului (de exemplu, lactaza este o enzimă implicată în conversia lactozei). Astfel, diferite enzime care efectuează aceeași funcție vor avea același nume. Astfel de enzime se disting prin alte proprietăți, de exemplu, prin pH optim (fosfatază alcalină) sau localizare în celulă (ATPază membrană).

Studii cinetice

Cea mai simplă descriere a cineticii reacțiilor enzimatice cu un singur substrat este ecuația Michaelis-Menten (vezi fig.). Până în prezent, au fost descrise mai multe mecanisme de acțiune ale enzimelor. De exemplu, efectul multor enzime este descris de mecanismul ping-pong.

În 1972-1973 Sa creat primul model cuantic-mecanic de cataliză enzimatică (autori M. V. Volkenshtein, R. R. Dogonadze, Z. D. Urushadze, etc.) [3] [4] [5] [6].

Structura și mecanismul de acțiune al enzimelor

Activitatea enzimelor este determinată de structura lor tridimensională [7].

Ca toate proteinele, enzimele sunt sintetizate ca un lanț liniar de aminoacizi care se îndoaie într-un anumit fel. Fiecare secvență de aminoacizi este pliată într-un mod special, iar molecula rezultată (globulele de proteine) are proprietăți unice. Mai multe lanțuri de proteine ​​pot fi combinate într-un complex proteic. Structura terțiară a proteinelor este distrusă prin încălzire sau expunere la anumite substanțe chimice.

Centrul activ de enzime

Studierea mecanismului unei reacții chimice catalizate de o enzimă împreună cu definiția produselor intermediare și finale în diferite etape ale reacției presupune cunoașterea exactă a structurii terțiare a enzimei, natura grupelor funcționale ale moleculei sale, oferind specificitatea acțiunii și activitatea catalitică ridicată pe un substrat dat, precum și natura chimică a sitului ) molecula enzimatică, care asigură o rată ridicată de reacție catalitică. De obicei, moleculele de substrat implicate în reacțiile enzimatice sunt relativ mici în comparație cu moleculele de enzime. Astfel, în timpul formării complexelor enzimă-substrat, numai fragmente limitate ale secvenței de aminoacizi a lanțului polipeptidic - "centrul activ" - o combinație unică de reziduuri de aminoacizi în molecula enzimei, oferind interacțiune directă cu molecula substratului și participarea directă la actul de cataliză [8].

În centrul activ, distins convențional [8]:

  • centru catalitic - interacționează chimic direct cu substratul;
  • centru de legătură (platformă de contact sau "ancoră") - asigurarea unei afinități specifice asupra substratului și formarea complexului enzimă-substrat.

Pentru a cataliza o reacție, enzima trebuie să se lege de unul sau mai multe substraturi. Lanțul proteic al enzimei este pliat în așa fel încât să se formeze un spațiu sau o cavitate pe suprafața globulei, unde sunt legate substraturile. Această zonă se numește situl de legare a substratului. De obicei coincide cu centrul activ al enzimei sau se află în apropierea acestuia. Unele enzime conțin, de asemenea, site-uri de legare pentru cofactori sau ioni metalici.

Enzima, conectarea cu substratul:

  • curata substratul din apa "blana"
  • dispune moleculele substratului care reacționează în spațiul necesar pentru reacție.
  • se pregătește pentru reacția (de exemplu polarizează) moleculele de substrat.

În mod tipic, atașarea enzimei la substrat are loc în detrimentul legăturilor ionice sau hidrogen, rareori în detrimentul legăturilor covalente. La sfârșitul reacției, produsul (sau produsele sale) este separat de enzimă.

Ca urmare, enzima reduce energia de activare a reacției. Acest lucru se datorează faptului că, în prezența unei enzime, reacția urmează unei căi diferite (de fapt, apare o altă reacție), de exemplu:

În absența unei enzime:

În prezența unei enzime:

unde A, B sunt substraturi, AB este produsul de reacție și F este o enzimă.

Enzimele nu pot furniza în mod independent reacții energetice endergonice (pentru care fluxul de energie este necesar). Prin urmare, enzimele care efectuează astfel de reacții le conjugă cu reacții exergice, continuând cu eliberarea de mai multă energie. De exemplu, reacțiile de sinteză a biopolimerilor deseori interferează cu reacția hidrolizei ATP.

Pentru centrele active ale unor enzime se caracterizează fenomenul de cooperativitate.

specificitate

Enzimele prezintă de obicei o specificitate ridicată în ceea ce privește substraturile lor (specificitatea substratului). Aceasta se realizează prin complementaritatea parțială a formei, distribuția încărcărilor și a regiunilor hidrofobe pe molecula substratului și în centrul legării substratului de enzima. De asemenea, enzimele prezintă, de obicei, un nivel ridicat de stereospecificitate (formează doar unul dintre stereoizomerii posibili ca produs sau folosesc doar un stereoizomer sub formă de substrat), regioselectivitate (formează sau rupe o legătură chimică numai în una dintre posibilele poziții ale substratului) și chemoselectivitate a mai multor condiții posibile pentru aceste condiții). În ciuda nivelului general ridicat de specificitate, gradul de substrat și reactivitatea enzimelor poate fi diferit. De exemplu, tripsina endopeptidază rupe legătura peptidică numai după arginină sau lizină, dacă prolină nu le urmează, iar pepsina este mult mai puțin specifică și poate rupe legătura peptidică după mulți aminoacizi.

Model de blocare a cheii

În 1890, Emil Fisher a sugerat că specificitatea enzimelor este determinată de corespondența exactă a formei enzimei și a substratului [9]. Această ipoteză se numește modelul de blocare a cheilor. Enzima se combină cu substratul pentru a forma un complex de enzime-substrat de scurtă durată. Cu toate acestea, deși acest model explică specificitatea ridicată a enzimelor, nu explică fenomenul de stabilizare a stării de tranziție, care se observă în practică.

Model de conformitate indusă

În 1958, Daniel Koshland a propus o modificare a modelului de blocare a cheilor [10]. Enzimele nu sunt, în principiu, rigide, dar molecule flexibile. Centrul activ al enzimei poate modifica conformația după legarea la substrat. Grupurile laterale ale aminoacizilor centrului activ iau o poziție care permite enzimei să-și îndeplinească funcția catalitică. În unele cazuri, molecula substratului își modifică și conformația după legare în centrul activ. Spre deosebire de modelul de blocare a cheilor, modelul de conformitate indusă explică nu numai specificitatea enzimelor, ci și stabilizarea stării de tranziție. Acest model este numit "mănușa de mână".

modificări

După sinteza lanțului de proteine, multe enzime suferă modificări, fără care enzima nu își manifestă întreaga activitate. Astfel de modificări se numesc modificări post-translaționale (procesare). Unul dintre cele mai comune tipuri de modificări este adăugarea grupărilor chimice la resturile laterale ale lanțului polipeptidic. De exemplu, adăugarea unui reziduu de acid fosforic se numește fosforilare, este catalizată de o enzima kinază. Multe enzime eucariote sunt glicozilate, adică modificate cu oligomeri carbohidrați.

Un alt tip obișnuit de modificare posttranslațională este scindarea lanțului polipeptidic. De exemplu, chymotripsina (proteaza implicată în digestie), este obținută prin divizarea regiunii polipeptidice de la chymotrypsinogen. Chymotrypsinogenul este un precursor inactiv al chymotrypsinei și este sintetizat în pancreas. Forma inactivă este transportată în stomac, unde este transformată în chymotrypsin. Un astfel de mecanism este necesar pentru a evita despicarea pancreasului și a altor țesuturi înainte ca enzima să intre în stomac. Un precursor inactiv al enzimei este, de asemenea, numit zymogen.

Enzime cofactori

Unele enzime au o funcție catalitică singură, fără componente suplimentare. Cu toate acestea, există enzime care necesită componente de natură non-proteică pentru punerea în aplicare a catalizei. Cofactorii pot fi molecule anorganice (ioni metalici, clusteri de fier etc.) și organici (de exemplu flavin sau heme). Cofactorii organici puternic asociați cu enzima sunt, de asemenea, numiți grupări protetice. Cofactorii organici capabili de a se separa de enzime se numesc coenzime.

O enzimă care necesită un cofactor pentru manifestarea activității catalitice, dar care nu este asociată cu aceasta, se numește apo-enzima. Apo-enzima într-un complex cu un cofactor este numită holo-enzima. Majoritatea cofactorilor sunt asociate cu enzima prin interacțiuni non-covalente, dar destul de puternice. Există, de asemenea, grupări protetice care sunt legate covalent la enzimă, de exemplu, pirofosfat de tiamină în piruvatdehidrogenază.

Reglarea enzimelor

Unele enzime au site-uri de legare pentru molecule mici, ele pot fi substraturi sau produse ale căii metabolice care include enzima. Reduce sau mărește activitatea enzimei, ceea ce creează o oportunitate de feedback.

Inhibarea produsului final

Calea metabolică este un lanț al reacțiilor enzimatice secvențiale. Adesea, produsul final al unei căi metabolice este un inhibitor al unei enzime care accelerează prima dintre reacțiile unei căi metabolice date. Dacă produsul final este prea mult, atunci acesta acționează ca un inhibitor al primei enzime și, dacă după acest produs final este prea puțin, atunci prima enzimă este activată din nou. Astfel, inhibarea produsului final conform principiului feedback-ului negativ este o modalitate importantă de menținere a homeostaziei (constanta relativă a condițiilor mediului intern al corpului).

Influența condițiilor de mediu asupra activității enzimelor

Activitatea enzimelor depinde de condițiile din celulă sau corp - presiunea, aciditatea mediului, temperatura, concentrația sărurilor dizolvate (puterea ionică a soluției) etc.

Formule de enzime multiple

Formele multiple de enzime pot fi împărțite în două categorii:

  • izoenzime
  • De fapt, forme plural (adevărat)

Izozemele sunt enzime ale căror sinteze sunt codificate de diferite gene, au structuri primare diferite și proprietăți diferite, dar ele catalizează aceeași reacție. Tipuri de izoenzime:

  • Organ - enzime de glicoliză în ficat și mușchi.
  • Celuloză - malat dehidrogenază citoplasmatică și mitocondrială (enzimele sunt diferite, dar catalizează aceeași reacție).
  • Enzime hibride cu structură cuaternară sunt formate ca rezultat al legării necovalente a subunităților individuale (lactat dehidrogenază - 4 subunități de 2 tipuri).
  • Mutant - se formează ca urmare a unei mutații genetice unice.
  • Alloenzimele - sunt codificate de alele diferite ale aceleiași gene.

Formele multiple reale (adevărate) sunt enzimele a căror sinteză este codificată de aceeași alelă a aceleiași gene, ele au aceeași structură primară și proprietăți, dar după sinteză pe ribozomi acestea suferă modificări și devin diferite, deși ele catalizează una și aceeași aceeași reacție.

Izoenzimele sunt diferite la nivel genetic și diferă de secvența primară, iar formele pluralului real devin diferite la nivelul post-translațional.

Valoare medicală

Legătura dintre enzimele și bolile metabolice ereditare a fost stabilită pentru prima dată de către A. Garrod în anii 1910. Harrod a numit boala asociată cu defectele enzimelor, "erori metabolice congenitale".

Dacă apare o mutație în gena care codifică o enzimă specifică, secvența de aminoacizi a enzimei se poate schimba. Mai mult, ca rezultat al majorității mutațiilor, activitatea sa catalitică scade sau dispare complet. Dacă organismul primește două astfel de gene mutante (una de la fiecare dintre părinți), organismul oprește reacția chimică pe care o creează această enzimă. De exemplu, apariția albinoanelor este asociată cu încetarea producției enzimei tirozinazei, care este responsabilă pentru una din etapele de sinteză a melaninei pigmentate întunecate. Fenilcetonuria este asociată cu o activitate redusă sau absentă a enzimei fenilalanin-4-hidroxilază în ficat.

În prezent, există sute de boli mostenite asociate cu defectele enzimatice. Au fost dezvoltate metode pentru tratarea și prevenirea multora dintre aceste boli.

Utilizare practică

Enzimele sunt utilizate pe scară largă în economia națională - industria alimentară, industria textilă, farmacologia și medicina. Majoritatea medicamentelor afectează cursul proceselor enzimatice din organism, începând sau suspendând anumite reacții.

O arie mai largă de utilizare a enzimelor în cercetare și în medicină.

enzimele

ENZIME (de la Fermentum fermentum - ferment) (enzime), proteine ​​care acționează ca catalizatori în organismele vii. DOS. Fenția enzimelor pentru a accelera conversia in-in-ului, care intră în organism și se formează în timpul metabolismului (pentru a actualiza structurile celulare, a le furniza energie etc.), precum și pentru a regla biochimia. (de exemplu, punerea în aplicare a informațiilor generale), inclusiv ca răspuns la condițiile în schimbare.

Despre mecanismul p-tiunilor cu participarea enzimelor (p-ioni enzimatici) vezi: Cataliza enzimatică, cinetica reacțiilor enzimatice.

Structura enzimelor studiate prin metode chimice. modificări, analize structurale cu raze X, spectroscopie. Rezultate valoroase au fost obținute prin metoda mutagenezei specifice site-ului, pe baza înlocuirii direcționate a aminoacizilor în molecula de proteină prin metode de inginerie genetică. Până la sfârșit. 20 in. cunoscuta si caracterizata de aprox. 3000 enzime.

Istoric eseu. Începe sovr. Știința enzimelor (enzimologia) este asociată cu descoperirea, în 1814, de către K. Kirchhoff a transformării amidonului în zahăr prin acțiunea extractelor de apă din răsadurile de orz. Principiul activ al acestor extracte a fost identificat în 1833 de către A. Payen și J. Persaud. Sa dovedit a fi o enzimă amilază. În 1836, T. Schwann a descoperit și a descris pepsină, iar în același an I. Purkin și I. Pappenheim au caracterizat tripsina. În 1897, frații G. și E. Buchners au izolat din drojdie un preparat de p-rime (așa-numitul zymaz), care a determinat fermentația alcoolică. Acest lucru a pus capăt controversei lui L. Pasteur (el credea că numai celulele vii întregi pot provoca fermentația) și J. Liebig (a crezut că fermentația este asociată cu probleme speciale). În final. Secolul al XIX-lea E. Fisher a propus prima teorie a specificității enzimelor. În 1913, L. Michaelis a formulat teoria generală a cineticii p-tiunilor enzimatice. În cristalin. Primele enzime au fost obținute de J. Sumner în 1926 (urează) și J. Northrop în 1930 (pepsină). Pentru prima dată structura primară (secvența de aminoacizi) a enzimelor a fost stabilită de W. Stein și S. Moore în 1960 pentru ribonucleaza A, iar în 1969 P. Merrifield a realizat substanța chimică. sinteza acestei enzime. Structura spațială (structura terțiară) a enzimelor a fost inițial stabilită de D. Phillips în 1965 pentru lizozim. La etajul 2. 20 in. katalitich. activitatea a fost, de asemenea, descoperită în anumite ARN-uri (numite ribozime).

Clasificarea enzimelor. Din punct de vedere istoric, numeroaselor enzime li s-au atribuit nume triviale, adesea fără legătură cu tipul de cartier catalizat. Pentru a depăși dificultățile întâlnite în mijloc. 20 in. clasificările și nomenclatorul enzimelor. La recomandarea International Biochem. Uniunea, toate enzimele, în funcție de tipul de cartier catalizat, sunt împărțite în 6 clase: prima - oxidoreductază, a doua - transferază, a treia - hidrolaza, a 4 - a liniei, a 5 - a izomerazei și a 6 - ligaze. Fiecare clasă este împărțită în subclase, în funcție de natura funcțiilor. grupuri de substraturi expuse la chim. transformare. Subclasele, la rândul lor, sunt împărțite în subclase, în funcție de tipul enzimei implicate în transformare. Fiecare enzimă suficient de caracterizată are un număr de clasificare de 4 cifre care indică clasa, subclasa, subclasa și numărul enzimelor. De exemplu, a-chymotripsina are numărul 3.4.21.1.

Oxidoreductazele includ enzime care catalizează oxidarea. Reduce. p-TION. Enzimele de acest tip poartă atomi de H sau electroni. Multe oxidoreductaze sunt enzime de respirație și fosforilare oxidativă.

Transferazele catalizează transferul func. grupuri (CH3, COOH, NH2, CHO, etc.) de la o moleculă la alta.

Hidrolazele catalizează hidroliza. scindarea legăturilor (peptidă, glicozidică, ester, fosfodiester etc.);

L și un s catalizează nehidrolitic. scindarea grupurilor din substrat cu formarea unei legături duble și p-tionul invers. Aceste enzime pot scinda CO2, H2O, NH3 și altele

Izomerazele catalizează formarea izomerilor substratului, incluzând izomerizarea cis, trans, deplasarea multiplelor legături, precum și grupurile de atomi din moleculă.

L și g și z s - enzime care catalizează adăugarea a două molecule cu formarea de noi legături (C-C, C-S, C-O, C-N etc), asociate de obicei cu împărțirea legăturii pirofosfosfat. la ATP.

Caracteristicile structurii enzimelor. Mol. masa de enzime variază de la 10 4 la 10 10 și mai mult. Cele mai comune enzime cu mol. m. 20-60 mii, mai mari constau de obicei din mai multe. identice (homomere) sau diferite (heteromere) subunități, legate prin legături ne-covalente. O subunitate poate consta din două sau mai multe lanțuri legate prin legături disulfidice.

În structura primară a enzimelor de tip unic izolate chiar și din organisme evolutive îndepărtate, se observă deseori o anumită omologie, iar unele zone rămân practic neschimbate. Structura secundară se distinge printr-o mare varietate de conținut de helixuri și structuri (vezi Proteinele). - Structurile formează nucleul multor enzime, formând o structură "de susținere". Setul de elemente standard ale structurilor secundare și secțiunile specifice ale lanțului polipeptidic, care sunt localizate într-un anumit mod în spațiu, formează o structură terțiară care determină biol. Insulurile de pe insula.

Structura terțiară este unică pentru fiecare enzimă, dar pentru același tip de enzime, chiar foarte diferite în structura primară, aranjamentul spațial al lanțurilor ar putea fi b. similare (de exemplu, chymotripsine și subtilisine). Deseori în structura terțiară se pot distinge părți compacte separate (domenii) legate prin secțiuni ale lanțului polipeptidic. Organizarea în spațiu mai multe. subunitatea determină structura cuaternară a enzimelor.

Pe suprafața globulei de proteine ​​enzimatice sau, mai des, în spec. fante, caneluri, etc., emit o suprafață relativ mică, numită. centru activ. Este o colecție de funcții. grupuri de resturi de aminoacizi care interacționează direct cu substratul. În centrul activ al enzimei, cu excepția funkts. grupuri, pot include componente non-proteice - coenzime. Se numește un astfel de complex. o o-enzima, și partea sa proteică - apoenzima. Reziduurile de aminoacizi incluse în centrul activ aparțin naibului. conservatoare în acest grup de enzime. În centrul activ, se poate izola regiunea de legare a substratului și grupurile de enzime active efectiv catalitic. Acestea din urmă, de exemplu, în subclasa serin proteazelor sunt funkts. grupuri de serin-195, histidină-57 și reziduuri aspartice k-102. În plus, gruparea SH a cisteinei, gruparea COOH a grupelor de glugamină, hidroxil tirozină fenolică, etc., precum și funkts, acționează ca grupe activ de catalizatori de enzime. (de exemplu, Zn2 +, Co2 +, Mn2 +), grupul de alcoximetilpirolidină, ciclopenul de nicotinamidă (vezi Niacin), grupul aldehidic (sub formă de aldimină) de piridoxalfosfat, inelul tiazolinic al pirofosfatului de tiamină, ionii metalici.

Producția de enzime. De obicei, enzimele sunt separate de țesuturile animalelor, plantelor, celulelor și fluidele de cultură ale microorganismelor, biol. lichide (sânge, limf, etc.). Pentru obținerea unor enzime greu accesibile, se utilizează metode de inginerie genetică. Din materiile prime, enzimele sunt extrase cu soluții saline. Apoi ele sunt împărțite în fracții, săruri de precipitare [de obicei (NH4)2SO4] sau, mai puțin frecvent, org. p-reactoare și purificate prin permeație la gel și cromatografie cu schimb de ioni. Pentru a încheia. metode de cromatografie de afinitate sunt adesea folosite în timpul etapelor de purificare. Monitorizarea progresului purificării enzimelor și caracterizarea preparatelor pure se realizează prin măsurarea catalizatorului. activitatea enzimatică folosind substraturi specifice (de obicei, oferind cartier colorat). Cantitatea enzimei este luată ca unitate pentru cantitatea sa, pentru a cataliza conversia unui substrat de 1 pmol în 1 min în condiții standard. Numărul de unități dintr-o enzimă menționată la 1 mg de proteină, numită activitate specifică.

Utilizarea enzimelor. În starea nepurificată, din timpuri străvechi, enzimele au fost folosite pentru obținerea alimentelor și pentru fabricarea produselor în coacerea pâinii, fabricarea brânzeturilor, vinificație, prelucrarea pieilor etc. Enzimele suficient de purificate sunt utilizate în producția de aminoacizi și amestecurile lor pentru nutriție artificială, în producția de zahăr siropuri din materii prime care conțin carbohidrați, pentru îndepărtarea lactozei din lapte și pentru producerea unui număr de lek. Mie-in (unele dintre enzimele purificate sunt folosite ca lek. Wed-va). Se recomandă în special utilizarea în industrie a enzimelor imobilizate pe purtători polimerici (de exemplu, penicilin amidaza imobilizată este utilizată pentru a obține peniciline semisintetice, a se vedea și fibrele care conțin enzimă). Cu privire la utilizarea enzimelor în substanța chimică. analiza, vezi metodele de analiză enzimatice.

Lit.: Nomenclatorul enzimelor (Recomandarea 1972), trans. din engleză., M., 1979; Fertsht E., Structura și mecanismul de acțiune al enzimelor, trans. cu engleza, M., 1980; Dickson M., Webb E., Enzymes, trans. din engleză, t. 1-3, M., 1982; Metode în enzimologie, eds. S. P. Colowick, N.O. Kaplan, N.Y.-S. F.L., 1955.

Cititi Mai Multe Despre Beneficiile Produselor

Care sunt unele băuturi alcoolice: tipuri, diferențe și istoria lor

Ei scriu multe despre pericolele băuturilor alcoolice și toată lumea știe că abuzul lor duce la boli grave ale organelor umane și la alcoolism.

Citeşte Mai Mult

Honeysuckle - beneficiile și vătămarea corporală

Honeysuckle este o plantă ornamentală frumoasă, este folosit pentru a vindeca corpul, a trata bolile, pentru a îmbunătăți starea pielii. Dar, în ciuda tuturor beneficiilor, este necesar să se folosească mijloace bazate pe aceasta cu prudență, în special pentru copii, femei în timpul sarcinii și în timpul alăptării.

Citeşte Mai Mult

Sweetie - proprietatile benefice ale unui fruct minunat

Dragostea universală a fructelor citrice, precum și posibilitățile moderne de reproducere, au permis oamenilor de știință să creeze o suită hibridă uimitoare.

Citeşte Mai Mult